[日本語] English
万見
- PDB-1guw: STRUCTURE OF THE CHROMODOMAIN FROM MOUSE HP1beta IN COMPLEX WITH ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1guw
タイトルSTRUCTURE OF THE CHROMODOMAIN FROM MOUSE HP1beta IN COMPLEX WITH THE LYSINE 9-METHYL HISTONE H3 N-TERMINAL PEPTIDE, NMR, 25 STRUCTURES
要素
  • CHROMOBOX PROTEIN HOMOLOG 1
  • HISTONE H3.1
キーワードCHROMATIN-BINDING / LYSINE METHYLATION / HETEROCHROMATIN / HISTONE MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization => GO:0006325 / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines ...chromatin organization => GO:0006325 / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / chromocenter / RMTs methylate histone arginines / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / histone methyltransferase binding / Estrogen-dependent gene expression / DNA replication-dependent chromatin assembly / male pronucleus / female pronucleus / nuclear chromosome / site of DNA damage / chromosome, centromeric region / Chromatin modifying enzymes / pericentric heterochromatin / methylated histone binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / spindle / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / nuclear body / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Chromobox protein homolog 1 / Histone H3.1 / Chromobox protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Nielsen, P.R. / Nietlispach, D. / Mott, H.R. / Callaghan, J.M. / Bannister, A. / Kouzarides, T. / Murzin, A.G. / Murzina, N.V. / Laue, E.D.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structure of the Hp1 Chromodomain Bound to Histone H3 Methylated at Lysine 9
著者: Nielsen, P.R. / Nietlispach, D. / Mott, H.R. / Callaghan, J.M. / Bannister, A. / Kouzarides, T. / Murzin, A.G. / Murzina, N.V. / Laue, E.D.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: Structure of the Chromatin Binding (Chromo) Domain from Mouse Modifier Protein 1
著者: Ball, L.J. / Murzina, N.V. / Broadhurst, R.W. / Raine, A.R. / Archer, S.J. / Stott, F.J. / Murzin, A.G. / Singh, P.B. / Domaille, P.J. / Laue, E.D.
履歴
登録2002年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHROMOBOX PROTEIN HOMOLOG 1
B: HISTONE H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5262
ポリマ－10,5262
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100LOWEST ENERGY OF 75 CONVERGED STRUCTURES
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 CHROMOBOX PROTEIN HOMOLOG 1 / HETEROCHROMATIN PROTEIN 1 HOMOLOG BETA / HP1 BETA / MODIFIER 1 PROTEIN / M31


分子量: 8694.559 Da / 分子数: 1 / 断片: CHROMODOMAIN, RESIDUES 8 - 80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET16B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23197, UniProt: P83917*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3.1 / HISTONE H3 / NUCLEAR PROTEIN / CHROMOSOMAL PROTEIN / DNA-BINDING / NUCLEOSOME CORE / MULTIGENE ...HISTONE H3 / NUCLEAR PROTEIN / CHROMOSOMAL PROTEIN / DNA-BINDING / NUCLEOSOME CORE / MULTIGENE FAMILY / METHYLATION


分子量: 1831.108 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL TAIL, RESIDUES 1-18 / 由来タイプ: 合成
詳細: BOTH CHEMICALLY SYTHESIZED PEPTIDE AND PEPTIDE OBTAINED FROM EXPRESSION IN BACTERIA WERE USED.
由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P16106, UniProt: P68433*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D
1213D 1H
13115N
14113C
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE 2D AND 3D NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN. FOR PROTEIN ASSIGMENTS THE SAMPLE CONTAINED AN EXCESS OF 1.2 FOLD OF UNLABELLED ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE 2D AND 3D NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN. FOR PROTEIN ASSIGMENTS THE SAMPLE CONTAINED AN EXCESS OF 1.2 FOLD OF UNLABELLED PEPTIDE. THE PEPTIDE WAS ASSIGNED USING 13C, 15N REJECTED NOESY AND TOCSY EXPERIMENTS ON A SAMPLE OF EXCESS 13C, 15N LABELLED PROTEIN TO UNLABELLED PEPTIDE. THE METHYL GROUP RESONANCES OF LYSINE 4 AND 9 OF THE PEPTIDE WERE CONFIRMED WITH THE HELP OF A 13C METHYL-SELECTIVELY LABELLED SAMPLE MIXED WITH UNLABELLED PROTEIN. INTERMOLECULAR CONTACTS WERE OBTAINED FROM A 13C/15N X-FILTERED NOESY SPECTRUM AND A 3D J(CH,NH)- SEPARATED NOESY SPECTRUM

-
試料調製

詳細内容: 150 mM NACL, 20 mM PHOSPHATE BUFFER, 10% D2O
試料状態pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
ARIA1.0J.P.LINGE,S.I.O'DONOGHUE,M.NILGES精密化
AZARA構造決定
ANZIG構造決定
ARIA1.0構造決定
CNS1.0構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY OF 75 CONVERGED STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る