[English] 日本語
Yorodumi- PDB-1gtn: Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1gtn | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to an RNA molecule containing 11 GAGCC repeats | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN/RNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA COMPLEX / TRANSCRIPTION ATTENUATION / RNA-BINDING PROTEIN / TRP RNA | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA-templated transcription termination / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Hopcroft, N.H. / Wendt, A.L. / Gollnick, P. / Antson, A.A. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2002 Title: Specificity of Trap-RNA Interactions: Crystal Structures of Two Complexes with Different RNA Sequences Authors: Hopcroft, N.H. / Wendt, A.L. / Gollnick, P. / Antson, A.A. #1: Journal: Nature / Year: 1999 Title: Structure of the Trp RNA-Binding Attenuation Protein, Trap, Bound to RNA Authors: Antson, A.A. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Greaves, R.B. / Chen, X. / Gollnick, P. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1gtn.cif.gz | 327.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb1gtn.ent.gz | 263.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1gtn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gt/1gtn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gt/1gtn | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 1gtfSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Details | BIOMOLECULE 1 IS AN 11 MER WHILST BIOMOLECULE 2 IS A12 MER CONSISTING OF AN 11 MER WITH BOUND RNA CHAIN |
-Components
#1: Protein | Mass: 8257.377 Da / Num. of mol.: 22 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: THE STRUCTURE CONTAINS 2 11-MER MOLECULES (CHAINS A TO K AND L TO V), (RESIDUES 1-75) (SOME N- AND C-TERMINAL RESIDUES MISSING DUE TO DISORDER) Source: (gene. exp.) BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (bacteria) / Plasmid: PTZSTMTRB / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): SG62052/PGP1-2 / References: UniProt: Q9X6J6 #2: RNA chain | ( | Mass: 18230.039 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically #3: Chemical | ChemComp-TRP / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.4 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Crystal grow | pH: 8 Details: 0.2M K-GLUTAMATE, 50MM TRIETHANOLAMINE PH8.0,10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL PEG 2000,+0.4M KCL AT END, pH 8.00 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 7.8 / Method: vapor diffusion, hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.946 |
Detector | Date: Feb 15, 1999 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→20 Å / Num. obs: 65753 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 77 |
Reflection | *PLUS Lowest resolution: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.05 |
Reflection shell | *PLUS Highest resolution: 2.5 Å / % possible obs: 77 % / Num. unique obs: 5337 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1GTF Resolution: 2.5→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.27 / SU ML: 0.294 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.654 / ESU R Free: 0.313 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO PROTEIN MOLECULES, EACH MADE UP OF 11 IDENTICAL POLYPEPTIDE CHAINS. ONE OF THESE 11-MERS HAS THE SINGLE RNA MOLECULE BOUND TO IT. THE PROTEIN CHAINS ARE ...Details: THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO PROTEIN MOLECULES, EACH MADE UP OF 11 IDENTICAL POLYPEPTIDE CHAINS. ONE OF THESE 11-MERS HAS THE SINGLE RNA MOLECULE BOUND TO IT. THE PROTEIN CHAINS ARE DESIGNATED A TO V, AND THE AMINO ACIDS IN EACH CHAIN ARE NUMBERED 1 - 75, ALTHOUGH SOME N- AND C- TERMINAL RESIDUES ARE MISSING FROM THE MODEL DUE TO DISORDER. THE RNA MOLECULE CONSISTS OF 11 GAGCC REPEATS, PLUS ONE FINAL G, WHICH IS ABSENT FROM THE MODEL DUE TO DISORDER. FOR THE PURPOSE OF APPLYING NCS RESTRAINTS, EACH GAGCC REPEAT NEEDED TO BE GIVEN A DIFFERENT CHAIN ID. DUE TO A LACK OF AVAILABLE LETTERS, THIS MEANT THAT EACH GAGCC REPEAT WAS GIVEN THE SAME CHAIN ID AS THE PROTEIN MONOMER TO WHICH IT IS BOUND. THUS, THE RNA IS LABELLED AS RESIDUES 101-105 OF EACH OF THE SUBUNITS L TO V, ALTHOUGH SOME NUCLEOTIDES ARE MISSING DUE TO DISORDER. SIMILARLY, THE TRYPTOPHAN LIGAND BOUND TO EACH OF THE 22 PROTEIN MONOMERS IS LABELLED AS RESIDUE 81 OF THAT CHAIN.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→19.84 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|