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- PDB-1gtk: Time-resolved and static-ensemble structural chemistry of hydroxy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gtk
タイトルTime-resolved and static-ensemble structural chemistry of hydroxymethylbilane synthase
要素PORPHOBILINOGEN DEAMINASE
キーワードTRANSFERASE / BIOSYNTHESIS OF LINEAR TETRAPYRROLE / ALL ALPHA/BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


tetrapyrrole biosynthetic process / hydroxymethylbilane synthase / hydroxymethylbilane synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase / Porphobilinogen deaminase, N-terminal / Porphobilinogen deaminase, C-terminal / Porphobilinogen deaminase, dipyrromethane cofactor binding site / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain superfamily / Porphobilinogen deaminase, dipyromethane cofactor binding domain / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase cofactor-binding site. / Double Stranded RNA Binding Domain ...Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase / Porphobilinogen deaminase, N-terminal / Porphobilinogen deaminase, C-terminal / Porphobilinogen deaminase, dipyrromethane cofactor binding site / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain superfamily / Porphobilinogen deaminase, dipyromethane cofactor binding domain / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase cofactor-binding site. / Double Stranded RNA Binding Domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DPM / Porphobilinogen deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Raftery, J. / Cassetta, A. / Habash, J. / Carr, P.D. / Ursby, T. / Wulff, M. / Thompson, A.W. / Niemann, A.C. / Haedener, A.
引用
ジャーナル: Faraday Discuss. / 年: 2003
タイトル: Time-Resolved and Static-Ensemble Structural Chemistry of Hydroxymethylbilane Synthase
著者: Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Habash, J. / Faulder, P.F. / Raftery, J. / Cianci, M. / Wulff, M. / Hadener, A.
#1: ジャーナル: J.Chem.Soc.,Faraday Trans. / 年: 1998
タイトル: Time-Resolved Structures of Hydroxymethylbilane Synthase (Lys59Gln Mutant) as It is Loaded with Substrate in the Crystal Determined by Laue Diffraction
著者: Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Raftery, J. / Cassetta, A. / Habash, J. / Carr, P.D. / Ursby, T. / Wulff, M. / Thompson, A.W. / Niemann, A.C. / Hadener, A.
履歴
登録2002年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Structure summary
改定 1.32013年9月25日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PORPHOBILINOGEN DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3122
ポリマ－33,8921
非ポリマー4201
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.500, 75.900, 50.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2056-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PORPHOBILINOGEN DEAMINASE / HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE / PBG / HMBS / HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE / PRE-UROPORPHYRINOGEN SYNTHASE


分子量: 33891.805 Da / 分子数: 1 / 断片: THREE DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS A DIPYRROMETHANE COFACTOR LINKED TO CYSTEINE 242
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P06983, hydroxymethylbilane synthase
#2: 化合物 ChemComp-DPM / 3-[5-{[3-(2-carboxyethyl)-4-(carboxymethyl)-5-methyl-1H-pyrrol-2-yl]methyl}-4-(carboxymethyl)-1H-pyrrol-3-yl]propanoic acid / DIPYRROMETHANE COFACTOR


分子量: 420.413 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N2O8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
解説: THE STRUCTURE WAS ALREADY DETERMINED BUT REFINED HERE ONLY
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED AT PH 5.3 IN SITTING DROPS OF 0.05 ML WITH 6-7 MG/ML OF PROTEIN, 0.3 MM EDTA, 15 MM DITHIOTHREITOL, 10%(W/V) PEG6000 AND 0.01% NAN3 IN 0.1 M SODIUM ACETATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09 / 波長: 0.8611
検出器検出器: CCD / 日付: 1997年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8611 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→43.85 Å / Num. obs: 34417 / % possible obs: 87 %
反射 シェル解像度: 1.66→1.75 Å / % possible all: 70.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
O位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YPN

2ypn


解像度: 1.66→43.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.946 / SU ML: 0.066 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ASYMMETRIC UNIT OF THIS STRUCTURE IS NOT COMPLETE.RESIDUES 1-2, 43-59 ARE MISSING IN THE ENTRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1709 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 32708 87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→43.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 30 320 2578
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0212287
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.0041.9953099
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.9834999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022573
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2810.3484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2180.32062
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.5202
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1410.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3040.311
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2920.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2620.519
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1741.51458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98222329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.143829
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7044.5770
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.7 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.266 67
Rwork0.23 1555
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.4635 Å / Origin y: -1.097 Å / Origin z: 21.7791 Å
111213212223313233
T0.023 Å20.0057 Å20.0077 Å2-0.0244 Å2-0.0093 Å2--0.008 Å2
L0.1975 °2-0.0705 °20.119 °2-0.8669 °2-0.2144 °2--0.2831 °2
S0.0002 Å °0.0056 Å °0.0049 Å °0.0502 Å °0.0089 Å °-0.0016 Å °-0.0099 Å °0.012 Å °-0.009 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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