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万見
- PDB-1gru: SOLUTION STRUCTURE OF GROES-ADP7-GROEL-ATP7 COMPLEX BY CRYO-EM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gru
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF GROES-ADP7-GROEL-ATP7 COMPLEX BY CRYO-EM
要素
  • GROEL
  • GROES
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN / HSP60 / GROEL-GROES / MOLECULAR CHAPERONE / ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Co-chaperonin GroES / Chaperonin GroEL / Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Ranson, N.A. / Farr, G.W. / Roseman, A.M. / Gowen, B. / Fenton, W.A. / Horwich, A.L. / Saibil, H.R.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2001
タイトル: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
著者: N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines.
履歴
登録2001年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1046
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROEL
B: GROEL
C: GROEL
D: GROEL
E: GROEL
F: GROEL
G: GROEL
H: GROEL
I: GROEL
J: GROEL
K: GROEL
L: GROEL
M: GROEL
N: GROEL
O: GROES
P: GROES
Q: GROES
R: GROES
S: GROES
T: GROES
U: GROES


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)874,45421
ポリマ－874,45421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32680 Å2
ΔGint-336.8 kcal/mol
Surface area356330 Å2
手法PQS

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要素

#1: タンパク質
GROEL


分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P06139, UniProt: P0A6F5*PLUS
#2: タンパク質
GROES


分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P05380, UniProt: P0A6F9*PLUS
構成要素の詳細CRYO-EM MAP OF GROEL-GROES COMPLEX WITH ADP IN THE (CIS)RING WITH GROES BOUND AND ATP IN THE OPEN ...CRYO-EM MAP OF GROEL-GROES COMPLEX WITH ADP IN THE (CIS)RING WITH GROES BOUND AND ATP IN THE OPEN (TRANS) RING.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GROEL (C7) / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: HEPES / pH: 7.5 / 詳細: HEPES
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1OモデルフィッティングManual fitting
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CLASS AVERAGES
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成手法: MODEL BASED ANGULAR REFINEMENT / 解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 1448 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.8 Å
詳細: ATOMIC COORDINATES FROM 1AON FITTED BY HAND. CIS RING FITTED WHOLE. TRANS EQUATORIAL AND INTERMEDIATE DOMAINS ALSO FITTED AS 7MER. A SINGLE TRANS APICAL WAS FITTED BY HAND AND THEN THE OTHER ...詳細: ATOMIC COORDINATES FROM 1AON FITTED BY HAND. CIS RING FITTED WHOLE. TRANS EQUATORIAL AND INTERMEDIATE DOMAINS ALSO FITTED AS 7MER. A SINGLE TRANS APICAL WAS FITTED BY HAND AND THEN THE OTHER 6 POSITIONS CREATED FROM SYMMETRY.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--BY HAND REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1GRU

Accession code: 1GRU / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 12.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数58688 0 0 0 58688

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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