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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gr3 | ||||||
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タイトル | Structure of the human collagen X NC1 trimer | ||||||
要素 | COLLAGEN X | ||||||
キーワード | COLLAGEN / EXTRACELLULAR MATRIX / CONNECTIVE TISSUE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / extracellular matrix structural constituent / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / Integrin cell surface interactions / extracellular matrix ...Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / extracellular matrix structural constituent / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / Integrin cell surface interactions / extracellular matrix / extracellular matrix organization / skeletal system development / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Bogin, O. / Kvansakul, M. / Rom, E. / Singer, J. / Yayon, A. / Hohenester, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2002 タイトル: Insight Into Schmid Metaphyseal Chondrodysplasia from the Crystal Structure of the Collagen X Nc1 Domain Trimer. 著者: Bogin, O. / Kvansakul, M. / Rom, E. / Singer, J. / Yayon, A. / Hohenester, E. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999 タイトル: Metaphyseal Chondrodysplasia Type Schmid Mutations are Predicted to Occur in Two Distinct Three-Dimensional Clusters within Type X Collagen Nc1 Domains that Retain the Ability to Trimerize 著者: Marks, D.S. / Gregory, C.A. / Wallis, G.A. / Brass, A. / Kadler, K.E. / Boot-Handford, R.P. #2: ジャーナル: Matrix Biol. / 年: 1998 タイトル: Phenotypic and Biochemical Consequences of Collagen X Mutations in Mice and Humans 著者: Chan, D. / Jacenko, O. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gr3.cif.gz | 45.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gr3.ent.gz | 29.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gr3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/1gr3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/1gr3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1c28S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17710.961 Da / 分子数: 1 / 断片: NC1 DOMAIN, RESIDUES 521-680 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: P89BLUESCRIPT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03692 | ||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-CPS / | ||||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-NA / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | N-TERMINAL FUSED 6-HIS TAG | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: 1.6 M MGSO4, 0.1 M MES PH 6.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 11537 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.11 Å / % possible obs: 100 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1C28 解像度: 2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT / Bsol: 75 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / Total num. of bins used: 23
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |