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万見
- PDB-1gpl: RP2 LIPASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpl
タイトルRP2 LIPASE
要素RP2 LIPASE
キーワードSERINE ESTERASE / HYDROLASE / LIPID DEGRADATION / PANCREAS / GLYCOPROTEIN / CHIMERIC
機能・相同性
機能・相同性情報


galactolipid catabolic process / galactolipase activity / positive regulation of triglyceride lipase activity / : / galactolipase / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / Digestion of dietary lipid / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / monoacylglycerol lipase activity ...galactolipid catabolic process / galactolipase activity / positive regulation of triglyceride lipase activity / : / galactolipase / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / Digestion of dietary lipid / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / monoacylglycerol lipase activity / zymogen granule membrane / phospholipid catabolic process / intestinal cholesterol absorption / lipase activity / triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / Retinoid metabolism and transport / lipid metabolic process / neuron projection / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pancreatic lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain ...Pancreatic lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic triacylglycerol lipase / Pancreatic lipase-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Cavia porcellus (哺乳類)
手法X線回折 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Withers-Martinez, C. / Cambillau, C.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig.
著者: Withers-Martinez, C. / Carriere, F. / Verger, R. / Bourgeois, D. / Cambillau, C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Evidence for a Pancreatic Lipase Subfamily with New Kinetic Properties
著者: Thirstrup, K. / Verger, R. / Carriere, F.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1994
タイトル: Structure-Function Relationships in Naturally Occurring Mutants of Pancreatic Lipase
著者: Carriere, F. / Thirstrup, K. / Boel, E. / Verger, R. / Thim, L.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: A Structural Domain (the Lid) Found in Pancreatic Lipases is Absent in the Guinea Pig (Phospho)Lipase
著者: Hjorth, A. / Carriere, F. / Cudrey, C. / Woldike, H. / Boel, E. / Lawson, D.M. / Ferrato, F. / Cambillau, C. / Dodson, G.G. / Thim, L. / al., et
履歴
登録1996年7月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RP2 LIPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9162
ポリマ－47,8761
非ポリマー401
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.000, 55.900, 144.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RP2 LIPASE / RELATED PROTEIN 2 LIPASE


分子量: 47875.840 Da / 分子数: 1
変異: DOMAIN EXCHANGE (C-TERMINUS, RESIDUES 336 - 449) WITH HUMAN PANCREATIC LIPASE
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cavia porcellus (哺乳類) / 細胞株: SF9 / 器官: PANCREATIC / プラスミド: PVL1393 / 発現宿主: SF9 CELLS / 株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P16233, UniProt: P81139*PLUS, triacylglycerol lipase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE C-TERMINAL DOMAIN OF GPLRP2 (336 - 449) HAS BEEN REPLACED BY THE C-TERMINAL DOMAIN OF HPL BY ...THE C-TERMINAL DOMAIN OF GPLRP2 (336 - 449) HAS BEEN REPLACED BY THE C-TERMINAL DOMAIN OF HPL BY MUTAGENESIS EXPERIMENTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
111 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropNaCl
310 mMMES1drop
4100 mMbicine1reservoir
51 M1reservoirLiCl
610-15 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 180 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 27079 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.113
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.15 Å / % possible obs: 88.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.01→6 Å / σ(F): 2
詳細: REGION 207 - 214 IS DISORDERED AND MODELLED STEREOCHEMICALLY, BASED ON HUMAN PANCREATIC LIPASE (HPL) STRUCTURE. OCCUPATION OF THESE RESIDUES HAS BEEN SET TO 0.0. THE SHORT LOOP CONTAINED ...詳細: REGION 207 - 214 IS DISORDERED AND MODELLED STEREOCHEMICALLY, BASED ON HUMAN PANCREATIC LIPASE (HPL) STRUCTURE. OCCUPATION OF THESE RESIDUES HAS BEEN SET TO 0.0. THE SHORT LOOP CONTAINED BETWEEN THE TWO SIDES OF THE DISULFIDE BRIDGE (CYS 4 - CYS 10) PRESENTS IN THE TURN A SER CLOSE TO THE EPSILON CONFORMATION.
Rfactor反射数
Rfree0.246 -
Rwork0.188 -
obs0.188 23574
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4121 0 1 245 4367
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.67
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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