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万見
- PDB-1gp3: Human IGF2R domain 11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gp3
タイトルHuman IGF2R domain 11
要素CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR / CATION INDEPENDENT MANNOSE 6-PHOSPHATE / TRANSPORT / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport ...clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / liver development / post-embryonic development / trans-Golgi network membrane / phosphoprotein binding / trans-Golgi network / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / insulin-like growth factor receptor activity / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / spermatogenesis / early endosome / endosome / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Brown, J. / Esnouf, R.M. / Jones, M.A. / Linnell, J. / Harlos, K. / Hassan, A.B. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Structure of a Functional Igf2R Fragment Determined from the Anomalous Scattering of Sulfur
著者: Brown, J. / Esnouf, R.M. / Jones, M.A. / Linnell, J. / Harlos, K. / Hassan, A.B. / Jones, E.Y.
履歴
登録2001年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月10日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5651
ポリマ－15,5651
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.373, 49.843, 83.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR II RECEPTOR / CI MAN-6-P / RECEPTOR / CI-MPR / 300 KDA MANNOSE 6- ...INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR II RECEPTOR / CI MAN-6-P / RECEPTOR / CI-MPR / 300 KDA MANNOSE 6-PHOSPHATE RECEPTOR / MPR 300 / MPR300


分子量: 15564.672 Da / 分子数: 1 / 断片: IGF-II BINDING DOMAIN REPEAT 11 RESIDUES 1508-1650 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP CORRESPOND TO MATURE IGF2R RESIDUE NUMBERS 1515 -1647, WITH THE EXCEPTION OF RESIDUES 1618 - 1621 WHERE THE DENSITY IS NOT CONTINUOUS
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLACENTA / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami / 参照: UniProt: P11717
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRANSPORT OF PHOSPHORYLATED LYSOSOMAL ENZYMES FROM THE GOLGI COMPLEX AND THE CELL SURFACE TO ...TRANSPORT OF PHOSPHORYLATED LYSOSOMAL ENZYMES FROM THE GOLGI COMPLEX AND THE CELL SURFACE TO LYSOSOMES. LYSOSOMAL ENZYMES BEARING PHOSPHOMANNOSYL RESIDUES BIND SPECIFICALLY TO MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTORS IN THE GOLGI APPARATUS AND THE RESULTING RECEPTOR-LIGAND COMPLEX IS TRANSPORTED TO AN ACIDIC PRELYOSOMAL COMPARTMENT WHERE THE LOW PH MEDIATES THE DISSOCIATION OF THE COMPLEX. THIS RECEPTOR ALSO BINDS INSULIN GROWTH FACTOR II.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.2 M SODIUM ACETATE, 0.1 M TRIS HCL PH 8.5, 30 % W/V PEG 4000
結晶化
*PLUS
pH: 3 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1droppH3.0
3100 mM1dropNaCl
40.2 Msodium acetate1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
630 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 9752 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 92.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 75027 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GP0

1gp0


解像度: 1.95→29.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 397551.98 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 492 5.2 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 9427 94.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.4069 Å2 / ksol: 0.363344 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.75 Å20 Å20 Å2
2---2.17 Å20 Å2
3---3.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数983 0 0 78 1061
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.92.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 68 4.9 %
Rwork0.232 1313 -
obs--84.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35.31 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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