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- PDB-1go4: Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1go4
タイトルCrystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20.
要素
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
キーワードCELL CYCLE / MITOTIC SPINDLE CHECKPOINT / MITOSIS / NUCLEAR PRO
機能・相同性
機能・相同性情報


MAD1 complex / deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / establishment of centrosome localization / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / kinetochore binding ...MAD1 complex / deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / establishment of centrosome localization / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / kinetochore binding / regulation of metaphase plate congression / nuclear pore nuclear basket / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of mitotic cell cycle / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / negative regulation of T cell proliferation / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / thymus development / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of protein catabolic process / kinetochore / spindle / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / cell division / centrosome / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #90 / Spindle assembly checkpoint component Mad1 / Mitotic checkpoint protein / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #90 / Spindle assembly checkpoint component Mad1 / Mitotic checkpoint protein / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Sironi, L. / Mapelli, M. / Jeang, K.T. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the tetrameric Mad1-Mad2 core complex: implications of a 'safety belt' binding mechanism for the spindle checkpoint.
著者: Sironi, L. / Mapelli, M. / Knapp, S. / De Antoni, A. / Jeang, K.T. / Musacchio, A.
履歴
登録2001年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年6月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.62019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.72023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
D: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
E: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
F: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
G: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
H: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,5638
ポリマ－140,5638
非ポリマー00
水11,313628
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.037, 63.023, 139.511
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / HsMAD2 / Mitotic arrest deficient 2-like protein 1 / MAD2-like protein 1


分子量: 23447.768 Da / 分子数: 4 / 変異: R133A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: DICISTRONIC VECTOR / 遺伝子: MAD2L1, MAD2 / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE / 参照: UniProt: Q13257
#2: タンパク質
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1 / Mitotic arrest deficient 1-like protein 1 / MAD1-like protein 1 / Mitotic checkpoint MAD1 protein ...Mitotic arrest deficient 1-like protein 1 / MAD1-like protein 1 / Mitotic checkpoint MAD1 protein homolog / hMAD1 / Tax-binding protein 181


分子量: 11693.103 Da / 分子数: 4 / Fragment: RESIDUES 485-584 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: DICISTRONIC VECTOR / 遺伝子: MAD1L1, MAD1, TXBP181 / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE / 参照: UniProt: Q9Y6D9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION ARG133ALA REQUIRED FOR THE EXECUTION OF THE MITOTIC CHECKPOINT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PROTEIN CONCENTRATION 7.5 MG/ML HANGING DROP METHOD, WELL=100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM AMMONIUM CITRATE PH 5.2, 10 MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
2100 mMammonium sulfate1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.2
410 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→25 Å / Num. obs: 113010 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.96 / % possible all: 90
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 368557
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: 1DUJ

1duj


解像度: 2.05→24.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2022904.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 5665 5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 112652 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.0425 Å2 / ksol: 0.354336 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.63 Å20 Å20.2 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3----2.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→24.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9300 0 0 628 9928
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.822.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 946 5.1 %
Rwork0.278 17599 -
obs--99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.88
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.76
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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