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- PDB-1gnk: GLNK, A SIGNAL PROTEIN FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gnk
タイトルGLNK, A SIGNAL PROTEIN FROM E. COLI
要素PROTEIN (GLNK)
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nitrogen utilization / regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogen regulatory protein GlnK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xu, Y. / Cheah, E. / Carr, P.D. / Vanheeswijk, W.C. / Westerhoff, H.V. / Vasudevan, S.G. / Ollis, D.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: GlnK, a PII-homologue: structure reveals ATP binding site and indicates how the T-loops may be involved in molecular recognition.
著者: Xu, Y. / Cheah, E. / Carr, P.D. / van Heeswijk, W.C. / Westerhoff, H.V. / Vasudevan, S.G. / Ollis, D.L.
履歴
登録1998年7月14日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLNK)
B: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7454
ポリマ－24,5522
非ポリマー1922
水2,360131
1
A: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1176
ポリマ－36,8293
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
手法PQS
2
B: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (GLNK)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1176
ポリマ－36,8293
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation10_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.530, 85.530, 85.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-137-

HOH

21B-138-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.32092, -0.53527, -0.78134), (0.53975, 0.78126, -0.31353), (0.77826, -0.32111, 0.53963)
ベクター: 39.94856, 45.4587, 2.59596)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLNK)


分子量: 12276.192 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PNV102 / 株: RB9040 / 参照: UniProt: P0AC55
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 30% MPD, 0.2M CH3COONH4, 0.1M CACODYLATE, PH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Macpherson, K.H.R., (1998) Acta Crystallog. sect., D54, 996.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-13.3 mg/mlprotein1drop
230 %MPD1reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
40.1 Mcacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 14384 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.182
反射
*PLUS
Num. measured all: 97474

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.01精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→6 Å / Data cutoff low absF: 15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1379 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 14077 88.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1560 0 10 131 1701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.664
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 85 6.3 %
Rwork0.242 880 -
obs--71.9 %
Xplor fileSerial no: 3 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.01 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / % reflection Rfree: 6.3 % / Rfactor Rwork: 0.242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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