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- PDB-1gkt: Neutron Laue diffraction structure of endothiapepsin complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkt
タイトルNeutron Laue diffraction structure of endothiapepsin complexed with transition state analogue inhibitor H261
要素
  • ENDOTHIAPEPSIN
  • INHIBITOR, H261
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / PROTEASE-INHIBITOR / ASPARTIC PROTEINASE / HYDROLYSIS / HYDROLASE- HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-261 Oligopeptide / Endothiapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Coates, L. / Erskine, P.T. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: A Neutron Laue Diffraction Study of Endothiapepsin: Implications for the Aspartic Proteinase Mechanism
著者: Coates, L. / Erskine, P.T. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
履歴
登録2001年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32013年1月16日Group: Atomic model / Other
改定 1.42013年3月6日Group: Other
改定 1.52017年3月22日Group: Atomic model / Data collection
改定 1.62018年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOTHIAPEPSIN
B: INHIBITOR, H261


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8992
ポリマ－34,8992
非ポリマー00
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.100, 75.700, 42.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ENDOTHIAPEPSIN


分子量: 33795.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類) / 参照: UniProt: P11838, endothiapepsin
#2: タンパク質・ペプチド INHIBITOR, H261


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1103.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: H-261 Oligopeptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶溶媒含有率: 39 %
解説: HYDROGEN/DEUTERIUM EXCHANGE BY CAPILLARY VAPOUR DIFFUSION.
結晶化pH: 4.5 / 詳細: AS FOR 2ER7, PH 4.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.0 mg/mlenzyme11
2100 mMsodium acetate11pH4.5
355 %satammonium sulfate11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: ILL / ビームライン: LADI / 波長: 2.7-3.6
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月1日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.71
23.61
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 13548 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 72.6
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / % possible obs: 84.5 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
LAUEGENデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.1→20 Å / Num. parameters: 20487 / Num. restraintsaints: 97252 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 687 5 %RANDOM
obs0.235 -85 %-
all-13548 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2467 0 0 255 2722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONs_bond_d0.009
NEUTRON DIFFRACTIONs_angle_d0.014
NEUTRON DIFFRACTIONs_similar_dist
NEUTRON DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.023
NEUTRON DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.023
NEUTRON DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.027
NEUTRON DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.051
NEUTRON DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
NEUTRON DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
NEUTRON DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2346 / Rfactor Rfree: 0.2742 / Rfactor Rwork: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.027
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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