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- PDB-1gkq: D-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Thermus sp. in space gr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkq
タイトルD-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Thermus sp. in space group P212121
要素HYDANTOINASE
キーワードHYDROLASE / HYDANTOINASE / DIHYDROPYRIMIDINASE / CYCLIC AMIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種THERMUS SP. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: X-Ray Structure of a Dihydropyrimidinase from Thermus Sp. At 1.3 A Resolution
著者: Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
履歴
登録2001年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDANTOINASE
B: HYDANTOINASE
C: HYDANTOINASE
D: HYDANTOINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,64912
ポリマ－203,1264
非ポリマー5238
水8,809489
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.200, 161.500, 168.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.83138, -0.43383, -0.34726), (-0.43539, -0.89685, 0.07807), (-0.34531, 0.08628, -0.93451)45.05894, 298.81027, -136.96854
2given(-0.99419, 0.08167, -0.07018), (0.07805, 0.09756, -0.99216), (-0.07419, -0.99187, -0.10337)-87.79722, 93.40311, 96.19364
3given(-0.83595, 0.36147, 0.41296), (0.36054, -0.2056, 0.9098), (0.41377, 0.90943, 0.04155)-100.28361, 261.60437, -188.61897

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要素

#1: タンパク質
HYDANTOINASE / DIHYDROPYRIMIDINASE


分子量: 50781.422 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: KCX IS A NZ-CARBOXYLATED LYSINE / 由来: (組換発現) THERMUS SP. (バクテリア) / 解説: RECOMBINANTLY EXPRESSED / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7SIE9*PLUS, dihydropyrimidinase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 30% (W/V) PEG 6000, 100 MM CACODYLATE/HCL PH 6.5, 200 MM SODIUM ACETATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)
126 %PEG60001reservoir
2100 mMcacodylate1reservoirpH6.5
3200 mMsodium acetate1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC SCIENCE DIP-2030H / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月6日
放射モノクロメーター: NI FITER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 70394 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 25 Å / % possible obs: 99.9 % / Num. measured all: 416020
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GKP

1gkp


解像度: 2.6→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.0035 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2109 3556 5 %RANDOM
Rwork0.1876 ---
obs0.1876 70394 99.8 %-
溶媒の処理Bsol: 42.4 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.335 Å20 Å20 Å2
2---6.564 Å20 Å2
3---4.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14304 0 8 489 14801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.178
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.949
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.158
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.238
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev position: 300 Å
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 332 4.77 %
Rwork0.249 6602 -
obs--99.7 %
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_plane_restr0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_chiral_restr0.106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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