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- PDB-1gkp: D-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Thermus sp. in space gr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkp
タイトルD-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Thermus sp. in space group C2221
要素HYDANTOINASE
キーワードHYDROLASE / HYDANTOINASE / DIHYDROPYRIMIDINASE / CYCLIC AMIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種THERMUS SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.295 Å
データ登録者Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: X-Ray Structure of a Dihydropyrimidinase from Thermus Sp. At 1.3 A Resolution
著者: Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization, Preliminary X-Ray Analysis of a Native and Selenomethionine D-Hydantoinase from Thermus Sp
著者: Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
履歴
登録2001年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDANTOINASE
B: HYDANTOINASE
C: HYDANTOINASE
D: HYDANTOINASE
E: HYDANTOINASE
F: HYDANTOINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,81529
ポリマ－304,6896
非ポリマー2,12623
水66,9443716
1
A: HYDANTOINASE
B: HYDANTOINASE
ヘテロ分子

A: HYDANTOINASE
B: HYDANTOINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,03316
ポリマ－203,1264
非ポリマー90812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
2
C: HYDANTOINASE
D: HYDANTOINASE
E: HYDANTOINASE
F: HYDANTOINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,79821
ポリマ－203,1264
非ポリマー1,67217
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.200, 215.900, 207.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9828, -0.0139, -0.1839), (-0.0104, -0.9997, 0.0201), (-0.1842, -0.0178, -0.9827)11.0417, 215.1449, 104.543
2given(0.4939, 0.8683, -0.0459), (0.8688, -0.4949, -0.0322), (-0.0362, -0.0322, -0.9988)-60.6443, 107.2622, 73.0192
3given(0.4972, -0.8673, -0.0242), (0.8556, 0.4948, -0.1521), (0.1439, 0.0549, 0.9881)125.6756, 7.4831, -39.1094
4given(0.4975, 0.866, -0.0501), (0.8563, -0.4995, -0.1311), (-0.1386, 0.0223, -0.9901)-58.9368, 115.5779, 170.4929
5given(0.4903, -0.8703, -0.046), (0.8708, 0.4914, -0.0162), (0.0367, -0.0321, 0.9988)128.6326, 2.4451, 73.5475

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要素

#1: タンパク質
HYDANTOINASE / DIHYDROPYRIMIDINASE


分子量: 50781.422 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: KCX IS A NZ-CARBOXYLATED LYSINE / 由来: (組換発現) THERMUS SP. (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7SIE9*PLUS, dihydropyrimidinase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3716 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: MAD DATA TO 3AA, INITIAL MODEL FROM ARP AT 1.7AA
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.65 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM HEPES/NAOH PH 7.5, 5% (V/V) PEG 400, CRYO-BUFFER: 2 M LITHIUM SULPHATE, 100 MM HEPES/NAOH PH 7.5, 5% (V/V) PEG 400
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.65 Mammonium sulfate1reservoir
25 %PEG4001reservoir
3100 mMHEPES-NaOH1reservoirpH7.5
44.5 mg/mlprotein1drop
510 mg/mlSe-Met-protein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.842
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月24日
放射モノクロメーター: TRIANGULAR MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.842 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 693388 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 2976914
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
DENZOFOR INDEXINGデータ削減
PROWFOR INTEGRATIONデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法位相決定
ARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.295→50 Å / SU B: 1.996 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.046 / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18367 13809 2 %RANDOM
Rwork0.1529 ---
obs0.15352 679113 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.295→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21456 0 87 3716 25259
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.184 / Rfactor Rwork: 0.153
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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