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- PDB-1gkm: HISTIDINE AMMONIA-LYASE (HAL) FROM PSEUDOMONAS PUTIDA INHIBITED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkm
タイトルHISTIDINE AMMONIA-LYASE (HAL) FROM PSEUDOMONAS PUTIDA INHIBITED WITH L-CYSTEINE
要素Histidine ammonia-lyase
キーワードLYASE / HISTIDINE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine ammonia-lyase / histidine ammonia-lyase activity / L-histidine catabolic process to glutamate and formamide / L-histidine catabolic process to glutamate and formate / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine ammonia-lyase / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Histidine ammonia-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1 Å
データ登録者Baedeker, M. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Structures of Two Histidine Ammonia-Lyase Modifications and Implications for the Catalytic Mechanism
著者: Baedeker, M. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Histidine Ammonia-Lyase Revealing a Novel Polypeptide Modification as the Catalytic Electrophile
著者: Schwede, T.F. / Retey, J. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Homogenization and Crystallization of Histidine Ammonia-Lyase by Exchange of a Surface Cysteine Residue
著者: Schwede, T.F. / Baedeker, M. / Langer, M. / Retey, J. / Schulz, G.E.
履歴
登録2001年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 3.02024年6月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.comp_id / _chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config / _chem_comp_atom.type_symbol / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_asym_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.mon_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num / _struct_ref_seq_dif.seq_num / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9454
ポリマ－53,6351
非ポリマー3093
水9,818545
1
B: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

B: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

B: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

B: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,77816
ポリマ－214,5414
非ポリマー1,23712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area27700 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area55480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.267, 116.788, 129.532
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1158-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histidine ammonia-lyase / Histidase


分子量: 53635.223 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP(MDO). THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS ...詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP(MDO). THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS DELETED. THE SIDE CHAIN OF SER 143 IS DEHYDRATED.
由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: hutH / プラスミド: PT7-7H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21310, histidine ammonia-lyase
#2: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 545 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE 3 RESIDUES ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE LINKED TO GIVE THE MIO 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5- ...THE 3 RESIDUES ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE LINKED TO GIVE THE MIO 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE SPECIES (MDO): {2-[(1S)-1-AMINOETHYL]-5-HYDROXY-4-METHYL-1H-IMIDAZOL -1-YL}ACETIC ACID THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS DELETED. THE SIDE CHAIN O F SER 143 IS DEHYDRATED. HAL WAS INACTIVATED WITH L-CYSTEINE, WHICH IS COVALENTLY BOUND TO SER 143-CB (MDO CB2).
非ポリマーの詳細CYS A1510 IS COVALENTLY ATTACHED TO THE CB2 OF MDO142 O A1511 IS COVALENTLY ATTACHED TO THE CB2 OF ...CYS A1510 IS COVALENTLY ATTACHED TO THE CB2 OF MDO142 O A1511 IS COVALENTLY ATTACHED TO THE CB2 OF MDO142 CYS A1510 AND OXO A1511 ARE TWO DIFFERENT MODIFICATIONS WITH 50% AND 50% OCCUPANCY RESPECTIVELY. THE OXO MODIFICATION APPEARS TO BE ASSOCIATED WITH THE SULFATE A1512

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 8.1
詳細: CRYSTALLIZED FROM 2.0 M (NH4) 2SO4, 1 % GLYCEROL, 2 % PEG 400, 0.1 M HEPES AT PH 8.1. 25 % (V/V) GLYCEROL WERE USED AS CRYOPROTECTANT
結晶化
*PLUS
pH: 3.85 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schwede, T.F., (1999) Protein Eng., 12, 151.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
21.6 Msodium potassium phosphate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir
41.5 mMEDTA1reservoir
53 %dioxane1reservoirpH3.85

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.909
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→40 Å / Num. obs: 301145 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1→1.06 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 91
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 96 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.135 --
obs0.119 -96 %
all-301145 -
Refine analyzeNum. disordered residues: 11
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3762 0 19 545 4326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.119
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.199 / Rfactor obs: 0.199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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