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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gkj | |||||||||
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タイトル | Histidine Ammonia-Lyase (HAL) Mutant Y280F from Pseudomonas putida | |||||||||
要素 | HISTIDINE AMMONIA-LYASE | |||||||||
キーワード | LYASE / HISTIDINE DEGRADATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histidine ammonia-lyase / histidine ammonia-lyase activity / L-histidine catabolic process to glutamate and formamide / L-histidine catabolic process to glutamate and formate / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / OTHER / 解像度: 1.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Baedeker, M. / Schulz, G.E. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002 タイトル: Structures of Two Histidine Ammonia-Lyase Modifications and Implications for the Catalytic Mechanism 著者: Baedeker, M. / Schulz, G.E. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Crystal Structure of Histidine Ammonia-Lyase Revealing a Novel Polypeptide Modification as the Catalytic Electrophile 著者: Schwede, T.F. / Retey, J. / Schulz, G.E. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gkj.cif.gz | 115.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gkj.ent.gz | 87.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gkj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1gkj_validation.pdf.gz | 329.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1gkj_full_validation.pdf.gz | 461.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1gkj_validation.xml.gz | 24.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1gkj_validation.cif.gz | 35.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gk/1gkj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gk/1gkj | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53603.223 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP (MDO). THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS ...詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP (MDO). THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS DELETED. THE SIDE CHAIN OF SER 143 IS DEHYDRATED. 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア) / プラスミド: PT7-7H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P21310, histidine ammonia-lyase |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | CHAIN A ENGINEERED MUTATION CYS273ALA, TYR280PHE. THE 3 RESIDUES ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE ...CHAIN A ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.53 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.1 詳細: CRYSTALLIZED FROM 2.0 M (NH4)2SO4, 1 % GLYCEROL, 2 % PEG 400, 0.1 M HEPES AT PH 8.1. 20 % (V/V) GLYCEROL WERE USED AS CRYOPROTECTANT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 3.85 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schwede, T.F., (1999) Protein Eng., 12, 151. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUB200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→19 Å / Num. obs: 64075 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6.6 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 19 Å / % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.073 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.7→19 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→19 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 19 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |