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- PDB-1gju: Maltosyltransferase from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gju
タイトルMaltosyltransferase from Thermotoga maritima
要素MALTODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-AMYLASE / MALTOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / transferase activity
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1923 / Domain of unknown function (DUF1923) / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Domain of unknown function DUF1923 / Domain of unknown function (DUF1923) / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Maltodextrin glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Roujeinikova, A. / Raasch, C. / Burke, J. / Baker, P.J. / Liebl, W. / Rice, D.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The Crystal Structure of Thermotoga Maritima Maltosyltransferase and its Implications for the Molecular Basis of the Novel Transfer Specificity
著者: Roujeinikova, A. / Raasch, C. / Burke, J. / Baker, P.J. / Liebl, W. / Rice, D.W.
履歴
登録2001年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年5月22日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_proc ...atom_site / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0904
ポリマ－73,8051
非ポリマー2853
水4,666259
1
A: MALTODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: MALTODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,1798
ポリマ－147,6092
非ポリマー5706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.740, 148.740, 106.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 MALTODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE


分子量: 73804.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
株: MSB8 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 / 参照: UniProt: O33838
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化pH: 4.8 / 詳細: 0.35-0.40 M AMMONIUM PHOSPHATE,, pH 4.80
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Burke, J., (2000) Acta Crystallog., D56, 1049.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMTris-HCl1drop
2150 mM1dropNaCl
318 mg/mlprotein1drop
40.35-0.40 Mammonium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 47952 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 42.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.38→2.42 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 98
反射
*PLUS
% possible obs: 99 % / Num. measured all: 198549
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2369 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 46904 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.085 Å20 Å20 Å2
2---6.085 Å20 Å2
3---12.17 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å / Luzzati sigma a obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5209 0 15 259 5483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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