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万見
- PDB-1gg3: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PROTEIN 4.1R MEMBRANE BINDING DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gg3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PROTEIN 4.1R MEMBRANE BINDING DOMAIN
要素ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R
キーワードMEMBRANE PROTEIN / BLOOD / 4.1R / MEMBRANE / 30kD / N-terminal domain / calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


1-phosphatidylinositol binding / regulation of intestinal absorption / spectrin-associated cytoskeleton / actomyosin structure organization / Neurexins and neuroligins / cortical actin cytoskeleton organization / spectrin binding / cortical cytoskeleton / regulation of calcium ion transport / intercellular bridge ...1-phosphatidylinositol binding / regulation of intestinal absorption / spectrin-associated cytoskeleton / actomyosin structure organization / Neurexins and neuroligins / cortical actin cytoskeleton organization / spectrin binding / cortical cytoskeleton / regulation of calcium ion transport / intercellular bridge / positive regulation of protein localization to cell cortex / phosphoprotein binding / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / mitotic spindle / positive regulation of protein binding / cell junction / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / cytoskeleton / calmodulin binding / nuclear body / cell division / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Band 4.1 protein, chordates / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...Band 4.1 protein, chordates / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
Model detailsPROTEIN 4.1R 30KD N-TERMINAL DOMAIN PROVIDES MULTIPLE BINDING SITES FOR TRANSMEMBRANE PROTEINS AND ...PROTEIN 4.1R 30KD N-TERMINAL DOMAIN PROVIDES MULTIPLE BINDING SITES FOR TRANSMEMBRANE PROTEINS AND IS REGULATED BY CALMODULIN
データ登録者Han, B.G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Protein 4.1R core domain structure and insights into regulation of cytoskeletal organization.
著者: Han, B.G. / Nunomura, W. / Takakuwa, Y. / Mohandas, N. / Jap, B.K.
履歴
登録2000年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R
B: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R
C: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,0873
ポリマ－97,0873
非ポリマー00
水00
1
A: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3621
ポリマ－32,3621
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3621
ポリマ－32,3621
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3621
ポリマ－32,3621
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)163.900, 106.500, 93.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ERYTHROID MEMBRANE PROTEIN 4.1R / 4.1R


分子量: 32362.322 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / プラスミド: PGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11171

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.8
詳細: PEG 1000, SODIUM CITRATE, SODIUM CHLORIDE, pH 5.8, EVAPORATION, temperature 277K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Han, B.G., (2000) Acta Crystallogr., D56, 187.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.4 M1dropNaCl
23 %PEG30001drop
30.1 M1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 39521 / Num. obs: 39441 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 75.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Num. unique all: 1905 / % possible all: 94.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1263789.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1949 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 38874 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.26 Å2 / ksol: 0.283 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.34 Å20 Å29.23 Å2
2--17.98 Å20 Å2
3----7.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6837 0 0 0 6837
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 318 5.2 %
Rwork0.328 5849 -
obs--94.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 59.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.397 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.328

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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