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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gbk | |||||||||
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タイトル | ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALANINE BORONIC ACID | |||||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACTIVE-SITE MUTATION / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | |||||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Mace, J.E. / Agard, D.A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Kinetic and structural characterization of mutations of glycine 216 in alpha-lytic protease: a new target for engineering substrate specificity. 著者: Mace, J.E. / Agard, D.A. #1: ![]() タイトル: Structural Basis for Broad Specificity in Alpha-Lytic Protease 著者: Bone, R. / Fujushige, A. / Kettner, C.A. / Agard, D.A. #2: ![]() タイトル: Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease 著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A. #3: ![]() タイトル: Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates 著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, D. / Agard, D.A. #4: ![]() タイトル: Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid 著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A. #5: ![]() タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure 著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G. #6: ![]() タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 53.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 37.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19815.014 Da / 分子数: 1 / 変異: M190A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: 495 / 遺伝子: ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZ / プラスミド: PALP12 (PBR322-DERIVATIVE) / 遺伝子 (発現宿主): ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZYME / 発現宿主: ![]() ![]() | ||||||
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#2: タンパク質・ペプチド | | ||||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS ...INHIBITORY | 配列の詳細 | CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPSIN FOR RESIDUES 15A - 245. CHAIN P ...CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPS | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.07 % | ||||||||||||||||||
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結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 48.3 % | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 |
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検出器 | タイプ: RIGAKU AFC-6R / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1991年8月5日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.13→17.5 Å / Num. obs: 11778 / % possible obs: 82 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.13→17.5 Å / σ(F): 2 詳細: THE METHOXYSUCCINYL PORTION OF THE INHIBITOR WAS DISORDERED AND NO COORDINATES ARE INCLUDED FOR IT IN THIS ENTRY
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.13→17.5 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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