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万見
- PDB-1gah: GLUCOAMYLASE-471 COMPLEXED WITH ACARBOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gah
タイトルGLUCOAMYLASE-471 COMPLEXED WITH ACARBOSE
要素GLUCOAMYLASE-471
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / POLYSACCHARIDE DEGRADATION / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / starch binding / fungal-type vacuole / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glucoamylase, starch-binding / Glucoamylase, CBM20 domain / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. ...Glucoamylase, starch-binding / Glucoamylase, CBM20 domain / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-acarbose / alpha-D-mannopyranose / Glucoamylase / Glucoamylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus awamori (カビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Stoffer, B. / Firsov, L.M. / Svensson, B. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystallographic complexes of glucoamylase with maltooligosaccharide analogs: relationship of stereochemical distortions at the nonreducing end to the catalytic mechanism.
著者: Aleshin, A.E. / Stoffer, B. / Firsov, L.M. / Svensson, B. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Refined Crystal Structures of Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100
著者: Aleshin, A.E. / Hoffman, C. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Refined Structure for the Complex of Acarbose with Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100 to 2.4-A Resolution
著者: Aleshin, A.E. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Refined Structure for the Complex of 1-Deoxynojirimycin with Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100 to 2.4-A Resolution
著者: Harris, E.M. / Aleshin, A.E. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100 to 2.2-A Resolution
著者: Aleshin, A. / Golubev, A. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1996年3月6日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年3月21日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status
Item: _diffrn_detector.pdbx_collection_date / _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET MOST OF THE SHEETS FOR GLUCOAMYLASE-471 ARE HAIRPIN LOOPS THAT CONNECT HELICES. THESE LOOPS ...SHEET MOST OF THE SHEETS FOR GLUCOAMYLASE-471 ARE HAIRPIN LOOPS THAT CONNECT HELICES. THESE LOOPS HAVE TWO OR MORE H-BONDS BETWEEN THE ANTIPARALLEL STRANDS THAT COMPRISE THEM. IN ADDITION INDIVIDUAL LOOPS PACK TOGETHER, BUT THERE EXISTS GENERALLY ONLY ONE H-BOND BETWEEN A LOOP AND ITS NEIGHBOR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOAMYLASE-471
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,46914
ポリマ－50,5521
非ポリマー4,91713
水9,566531
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.800, 104.100, 48.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 532分子 A

#1: タンパク質 GLUCOAMYLASE-471 / GLUCOAMYLASE-II / GLUCAN 1 / 4-ALPHA-GLUCOSIDASE


分子量: 50551.832 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-471 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COMPLEXED WITH ACARBOSE / 由来: (天然) Aspergillus awamori (カビ) / Variant: X100
参照: UniProt: P22832, UniProt: P69327*PLUS, glucan 1,4-alpha-glucosidase
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 531 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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糖 , 4種, 13分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1559.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e2-f1_g3-h1_g6-i1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-acarbose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 645.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-acarbose
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

構成要素の詳細GLUCOAMYLASE-471 IS A NATURAL PROTEOLYTIC FRAGMENT OF PARENT GLUCOAMYLASE, WHICH IS INITIALLY ...GLUCOAMYLASE-471 IS A NATURAL PROTEOLYTIC FRAGMENT OF PARENT GLUCOAMYLASE, WHICH IS INITIALLY SECRETED BY FUNGI. GLUCOAMYLASE-471 LACKS THE STARCH-BINDING DOMAIN AND A PART OF THE O-GLYCOSYLATED LINKER DOMAIN. THE ACTUAL LENGTH OF GLUCOAMYLASE-471 FROM ASPERGILLUS AWAMORI VAR. X100 IS NOT DETERMINED EXACTLY. THE CRYSTALLOGRAPHICALLY OBSERVED LENGTH VARIES BETWEEN 471 AND 473 RESIDUES. THE SEQUENCE USED IS THAT OF GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS AWAMORI VAR. KAWACHI (SEE JRNL AND REFERENCE 4). RESIDUE NUMBERS ARE DISCONTINUOUS. RESIDUE NUMBER 102 IS SKIPPED SO THAT THE NUMBERING OF THE RESIDUES IS CONSISTENT WITH GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS NIGER. RESIDUE NUMBERS 141, 240, 319, 320, AND 445 HAVE THE AMINO ACID TYPE CORRESPONDING TO THE GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS NIGER, RATHER THAN THAT OF ASPERGILLUS AWAMORI VAR. KAWACHI. THE POLYPEPTIDE CHAIN FOLDS INTO AN ALPHA/ALPHA-BARREL, COMPRISING 12 HELICES.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ACARBOSE IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. ACARBOSE IS PSEUDOTETRASACCHARIDE. THE LAST TWO ...ACARBOSE IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. ACARBOSE IS PSEUDOTETRASACCHARIDE. THE LAST TWO RESIDUES OF THE REDUCING END PRESENT IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS, ONE OF WHICH (OCCUPANCY 0.47) CORRESPONDS TO THE CONFORMATION OF THE INHIBITOR OBSERVED AT PH 6.0. SEE RELATED PROTEIN DATA BANK ENTRY 1AGM FOR THE STRUCTURE OF GLUCOAMYLASE-471 COMPLEXED WITH ACARBOSE DETERMINED AT PH 6.0. SEE RELATED PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GAI FOR THE STRUCTURE OF GLUCOAMYLASE-741 COMPLEXED WITH D-GLUCO-DIHYDROACARBOSE DETERMINED AT PH 4.0.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 %
結晶化pH: 4 / 詳細: pH 4.0
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Golubev, A. M., (1992) J. Mol. Biol., 226, 271.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG60001drop
30.15 Msodium phosphate1drop
430 %(w/v)PEG60001reservoir
50.15 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 34394 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.56 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 54.3
反射
*PLUS
% possible obs: 85 % / Num. measured all: 87952
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 54 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NATIVE GLUCOAMYLASE

解像度: 2→10 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.159 -5 %
Rwork0.131 --
obs0.131 34143 84.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 14.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3569 0 320 531 4420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAH3.CHONTOPH3.CHO
X-RAY DIFFRACTION2ACR_SUGARS_XPLOR.PARACR_SUGARS_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACR_VLN.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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