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- PDB-1g86: CHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN/N-ETHYLMALEIMIDE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g86
タイトルCHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN/N-ETHYLMALEIMIDE COMPLEX
要素CHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / beta barrel (Βバレル)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of activated T cell proliferation / regulation of T cell cytokine production / T cell apoptotic process / regulation of T cell anergy / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-ETHYLMALEIMIDE / Galectin-10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ackerman, S.J. / Liu, L. / Kwatia, M.A. / Savage, M.P. / Leonidas, D.D. / Swaminathan, G.J. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Charcot-Leyden crystal protein (galectin-10) is not a dual function galectin with lysophospholipase activity but binds a lysophospholipase inhibitor in a novel structural fashion.
著者: Ackerman, S.J. / Liu, L. / Kwatia, M.A. / Savage, M.P. / Leonidas, D.D. / Swaminathan, G.J. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Selective Recognition of Mannose by Human Eosinophil Charcot-Leyden Crystal Protein (Galectin-10): a Crystallographic Study at 1.8 A Resolution.
著者: Swaminathan, G.J. / Leonidas, D.D. / Savage, M.P. / Ackerman, S.J. / Acharya, K.R.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Human Charcot-Leyden Crystal Protein, an Eosinophil Lysophospholipase, Identifies it as a New Member of the Carbohydrate-binding Family of Galectins.
著者: Leonidas, D.D. / Elbert, B.L. / Zhou, Z. / Leffler, H. / Ackerman, S.J. / Acharya, K.R.
履歴
登録2000年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7503
ポリマ－16,5001
非ポリマー2502
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.710, 49.710, 264.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-171-

HOH

21A-173-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN / EOSINOPHIL LYSOPHOSPHOLIPASE


分子量: 16499.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EOSINOPHIL PRIMARY GRANULE / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q05315, lysophospholipase
#2: 化合物 ChemComp-NEQ / N-ETHYLMALEIMIDE / N-エチルマレイミド / N-Ethylmaleimide


分子量: 125.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Tris-Acetate 0.1M, pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長
シンクロトロンSRS PX9.610.87
回転陽極RIGAKU RU30021.5416
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1994年10月1日Mirrors
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1995年10月1日Mirrors
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.871
21.54161
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 17870 / Num. obs: 17573 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.08 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 2832 / Rsym value: 0.182 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LCL

1lcl


解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 855 4.8 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 17573 93.3 %-
all-17870 --
原子変位パラメータBiso mean: 24.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1145 0 18 82 1245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.452
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.322.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 129 4.5 %
Rwork0.289 2713 -
obs-2832 92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramtophcsdx.pro
X-RAY DIFFRACTION2param.watertopow.water
X-RAY DIFFRACTION3nem.parnem.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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