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- PDB-1g83: CRYSTAL STRUCTURE OF FYN SH3-SH2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g83
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FYN SH3-SH2
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN
キーワードTRANSFERASE / BETA BARREL / ANTIPARALLEL BETA SHEET / ALPHA HELIX / 3-10 HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of protein localization to membrane / cellular response to L-glutamate / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / CRMPs in Sema3A signaling / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / natural killer cell activation / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / dendrite morphogenesis / tau-protein kinase activity / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of protein targeting to membrane / glial cell projection / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / alpha-tubulin binding / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / T cell costimulation / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / learning / Cell surface interactions at the vascular wall / actin filament / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein catabolic process / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to amyloid-beta / neuron migration / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / calcium ion transport / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / disordered domain specific binding
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Arold, S.T. / Ulmer, T.S. / Mulhern, T.D. / Werner, J.M. / Ladbury, J.E. / Campbell, I.D. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2001
タイトル: The role of the Src homology 3-Src homology 2 interface in the regulation of Src kinases.
著者: Arold, S.T. / Ulmer, T.S. / Mulhern, T.D. / Werner, J.M. / Ladbury, J.E. / Campbell, I.D. / Noble, M.E.
履歴
登録2000年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN
B: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8222
ポリマ-37,8222
非ポリマー00
28816
1
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9111
ポリマ-18,9111
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9111
ポリマ-18,9111
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.970, 89.960, 60.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE FYN / P59-FYN


分子量: 18910.930 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 AND SH2 DOMAIN / 変異: C238S, C239S, C245S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06241, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PEG 8000, sodium tartrate, TRIS , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTris1drop
21 M1dropNaCl
316 mg/mlprotein1drop
40.25 Msodium tartrate1reservoir
512 %PEG80001reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9402 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9402 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→35.8 Å / Num. all: 10431 / Num. obs: 69967 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0.9 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 83.4
反射
*PLUS
Num. obs: 10431 / % possible obs: 82 % / Num. measured all: 69967 / Rmerge(I) obs: 0.074

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→37 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 506 -CNS
Rwork0.214 ---
all-10431 --
obs-10431 82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2626 0 0 16 2642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 51 -
Rwork0.318 --
obs-1075 66 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 37 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Rfactor Rfree: 0.361 / Rfactor Rwork: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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