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- PDB-1g1i: CRYSTAL STRUCTURE OF THE OLIGOMERIZATION DOMAIN FROM ROTAVIRUS NSP4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE OLIGOMERIZATION DOMAIN FROM ROTAVIRUS NSP4
要素NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / NS28 / parallel coiled-coil / homo-tetramer / metal binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


host caveola / host cell rough endoplasmic reticulum membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / toxin activity / induction by virus of host autophagy / extracellular region / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus non-structural protein 4 / Rotavirus non structural protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #430 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural glycoprotein 4 / Non-structural glycoprotein 4
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bowman, G.D. / Nodelman, I.M. / Schutt, C.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the oligomerization domain of NSP4 from rotavirus reveals a core metal-binding site.
著者: Bowman, G.D. / Nodelman, I.M. / Levy, O. / Lin, S.L. / Tian, P. / Zamb, T.J. / Udem, S.A. / Venkataraghavan, B. / Schutt, C.E.
履歴
登録2000年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
B: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8493
ポリマ－10,8092
非ポリマー401
水1,18966
1
A: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
B: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
ヘテロ分子

A: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
B: NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6976
ポリマ－21,6174
非ポリマー802
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area8240 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area9660 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)35.470, 35.399, 60.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

CA

21A-230-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer which can be generated from chains A and B by constructing symmetry mates across the two-fold.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド NON-STRUCTURAL GLYCOPROTEIN NSP4


分子量: 5404.255 Da / 分子数: 2 / 断片: OLIGOMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence is derived from NSP4 from Simian 11 rotavirus (strain SA11).
参照: UniProt: O92323, UniProt: P04512*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG400, magnesium sulfate, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMHEPES1drop
220-28 %PEG4001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir
41reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9785,0.9788,0.95
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月27日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97851
20.97881
30.951
反射解像度: 2→14 Å / Num. all: 109286 / Num. obs: 10000 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 109286

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→14.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 934198.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Four water molecules have been modelled above the metal and hydrating water molecules. It is also possible that the four water molecules (two per ASU) are instead a small molecule lying ...詳細: Four water molecules have been modelled above the metal and hydrating water molecules. It is also possible that the four water molecules (two per ASU) are instead a small molecule lying across the two-fold crystallographic axis. There are two residues whose side chains have alternative rotomer conformations and have been modelled as such: B106 and B112.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 843 8.5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
all0.2358 109286 --
obs0.235 9863 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.16 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.21 Å20 Å20 Å2
2--9.35 Å20 Å2
3----12.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.27 Å
Luzzati d res low-14 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→14.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数701 0 1 66 768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.672.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.172.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.643
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 88 9.4 %
Rwork0.296 853 -
obs--93.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8.5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.307 / % reflection Rfree: 9.4 % / Rfactor Rwork: 0.296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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