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- PDB-1fzc: CRYSTAL STRUCTURE OF FRAGMENT DOUBLE-D FROM HUMAN FIBRIN WITH TWO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fzc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FRAGMENT DOUBLE-D FROM HUMAN FIBRIN WITH TWO DIFFERENT BOUND LIGANDS
要素(FIBRIN) x 5
キーワードBLOOD COAGULATION / PLASMA PROTEIN / CROSSLINKING
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein secretion / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of vasoconstriction / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / cell cortex / : / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / synapse / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Riley, M. / Doolittle, R.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of fragment double-D from human fibrin with two different bound ligands.
著者: Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Riley, M. / Doolittle, R.F.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal Structures of Fragment D from Human Fibrinogen and its Crosslinked Counterpart from Fibrin
著者: Spraggon, G. / Everse, S.J. / Doolittle, R.F.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Erratum. Crystal Structures of Fragment D from Human Fibrinogen and its Crosslinked Counterpart from Fibrin
著者: Spraggon, G. / Everse, S.J. / Doolittle, R.F.
履歴
登録1998年5月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_entry_details ...atom_site / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRIN
B: FIBRIN
C: FIBRIN
D: FIBRIN
E: FIBRIN
F: FIBRIN
G: FIBRIN
H: FIBRIN
I: FIBRIN
J: FIBRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,31618
ポリマ－170,10810
非ポリマー1,2078
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.443, 95.600, 113.641
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.621384, 0.170154, 0.764807), (0.131338, -0.984942, 0.112422), (0.77242, 0.030591, -0.634375)-86.14362, -10.04091, 211.45219
2given(0.619412, 0.219806, 0.753667), (0.199076, -0.972604, 0.120044), (0.759406, 0.075681, -0.6462)-86.07249, -10.43946, 211.4371
3given(0.560098, 0.299287, 0.772475), (0.264385, -0.948277, 0.175702), (0.785106, 0.10582, -0.610255)-87.7159, -14.05416, 209.45503

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 FIBRIN


分子量: 10244.963 Da / 分子数: 2 / 断片: DOUBLE-D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 FIBRIN


分子量: 37691.992 Da / 分子数: 2 / 断片: DOUBLE-D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 FIBRIN


分子量: 36223.281 Da / 分子数: 2 / 断片: DOUBLE-D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02679

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド FIBRIN


分子量: 426.490 Da / 分子数: 2 / 断片: DOUBLE-D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD
#5: タンパク質・ペプチド FIBRIN


分子量: 467.522 Da / 分子数: 2 / 断片: DOUBLE-D / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD

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糖 , 3種, 4分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 435分子

#8: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細G1-G4: THIS PEPTIDE MIMICS A17-A20 OF THE FIBRIN SEQUENCE WITH PRO G 4 REPLACING VAL A 20 OF THE ...G1-G4: THIS PEPTIDE MIMICS A17-A20 OF THE FIBRIN SEQUENCE WITH PRO G 4 REPLACING VAL A 20 OF THE FIBRIN SEQUENCE. H1-H4: THIS PEPTIDE MIMICS D17-D20 OF THE FIBRIN SEQUENCE WITH PRO H 4 REPLACING VAL D 20 OF THE FIBRIN SEQUENCE. I1-I4: THIS PEPTIDE MIMICS B15-B18 OF THE FIBRIN SEQUENCE. J1-J4: THIS PEPTIDE MIMICS E15-E18 OF THE FIBRIN SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7
詳細: 12% PEG 3350, 50 MM TRIS PH 7.0, 5 MM CALCIUM CHLORIDE, 1MM SODIUM AZIDE, 5MM GLY-PRO-ARG-PRO-AMIDE, 5MM GLY-HIS-ARG-PRO-AMIDE
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mldouble-D1drop
250 mMTris-HCl1drop
35 mM1dropCaCl2
45 mMGPRPam1drop
55 mMGHRPam1drop
650 mMTris1reservoir
710 mM1reservoirCaCl2
812 %PEG33501
91 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1997年8月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 81010 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.093
反射
*PLUS
Num. measured all: 376448

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FIBRINOGEN FRAGMENT D

解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: X-PLOR WAS ALSO USED IN THE EARLY STAGES OF REFINEMENT. RESIDUES ASN B 364 AND ASN E 364 ARE GLYCOSYLATED BY BIANNTENARY OLIGOSACCHARIDE CHAINS, ONLY THREE RESIDUES OF WHICH WERE VISIBLE IN ...詳細: X-PLOR WAS ALSO USED IN THE EARLY STAGES OF REFINEMENT. RESIDUES ASN B 364 AND ASN E 364 ARE GLYCOSYLATED BY BIANNTENARY OLIGOSACCHARIDE CHAINS, ONLY THREE RESIDUES OF WHICH WERE VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY FOR THE B CHAIN AND TWO FOR THE E CHAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 4086 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs-81081 94.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11092 0 71 431 11594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.521
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d25.985
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord2.579
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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