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- PDB-1fy2: Aspartyl Dipeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fy2
タイトルAspartyl Dipeptidase
要素ASPARTYL DIPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / serine protease / peptidase / catalytic triad / strand-helix motif
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidase E / dipeptidase activity / serine-type peptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase S51, dipeptidase E / Peptidase S51 / Peptidase family S51 / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Hakansson, K. / Wang, A.H.-J. / Miller, C.G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The structure of aspartyl dipeptidase reveals a unique fold with a Ser-His-Glu catalytic triad.
著者: Hakansson, K. / Wang, A.H. / Miller, C.G.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2000
タイトル: Peptidase E, a peptidase specific for N-terminal aspartic dipeptides, is a serine hydrolase
著者: Lassy, R.A. / Miller, C.G.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1994
タイトル: Cloning and nucleotide sequence of the cyclic AMP receptor protein-regulated Salmonella typhimurium pepE gene and crystallization of its product, an alpha-aspartyl dipeptidase
著者: Conlin, C.A. / Hakansson, K. / Liljas, A. / Miller, C.G.
履歴
登録2000年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTYL DIPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9062
ポリマ－24,7931
非ポリマー1121
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.986, 42.690, 62.496
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1189-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ASPARTYL DIPEPTIDASE


分子量: 24793.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
プラスミド: PSE380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36936, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 5mg/ml enzyme, 50mM Tris, 50mM cacodylate, 1mM CdSO4, 2-10% PEG 35000, equilibrated against a NaCl solution, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Conlin, C.A., (1994) J.Bacteriol., 176, 166.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16-12 mg/mlprotein1drop
250 mMCHES1drop
350 mMcacodylate-NaOH1drop
41 mM1dropCdSO4
52.5 %PEG350001drop
650 mMCHES1reservoir
70.25 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 68270 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Num. unique all: 5515 / % possible all: 76.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 137483
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.2→500 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: CNS_TOPPAR:protein_rep.param
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 3488 -freerflag (CCP4)
Rwork0.218 ---
all-72970 --
obs-68259 93.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 1 192 1877
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg24.9
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.218 / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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