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- PDB-1fx5: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ULEX EUROPAEUS LECTIN I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fx5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ULEX EUROPAEUS LECTIN I
要素ANTI-H(O) LECTIN I
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Legume lectin / UE-I / homo-dimer / fucose specific lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Anti-H(O) lectin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Ulex europaeus (ハリエニシダ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Audette, G.F. / Vandonselaar, M. / Delbaere, L.T.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The 2.2 A resolution structure of the O(H) blood-group-specific lectin I from Ulex europaeus.
著者: Audette, G.F. / Vandonselaar, M. / Delbaere, L.T.
履歴
登録2000年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTI-H(O) LECTIN I
B: ANTI-H(O) LECTIN I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,01811
ポリマ－53,2592
非ポリマー2,7599
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.610, 70.670, 122.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.60, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9953, 0.09681, 0.00399), (0.09463, 0.96243, 0.2545), (0.0208, 0.25368, -0.96707)
ベクター: 24.86527, -8.49005, 56.74289)
詳細Biological assembly is a homo-dimer. The deposited structure differs from other legume lectins with the presence of a disulfide bond between Cys 115 and Cys 150. The Ala 86 of the Ala-Asp cis-peptide fequently observed in legume lectins is a Thr in UE-I. Residues Glu 28, Lys 83, Asn 240, Thr 241 of chain A and Glu 28, Asn 39, Asn 40, Lys 83, Lys 114, and Asn 240 of chain B were refined as Ala's due to lack of electron density for these side-chains. Several residues differ from the published primary sequence on the basis of the observed electron density. Asn 116 of both chains A and B could not be accomodated in the observed electron density, and was removed; however, residue numbering from 117 to 243 was retained. The final two (2) C-terminal amino acid residues in chain A and final three (3) C-terminal amino acid residues of chain B were not observed in the electron density.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ANTI-H(O) LECTIN I / UEA-I / UE-I


分子量: 26629.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THERE IS AN N-LINKED HEPTASACCHARIDE AT ASN 23 OF CHAIN A AND AN N-LINKED TRISACCHARIDE AT ASN 111 OF CHAINS A AND B
由来: (天然) Ulex europaeus (ハリエニシダ) / 器官: SEEDS / 参照: UniProt: P22972

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 Xylitol-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)- ...Xylitol-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1191.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][<C5O4>]{}[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-3[DGlcpNAcb1-4]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 200分子

#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.75 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: R,S-2-methyl-2,4-pentanediol, sodium acetate, MnCl2, CaCl2, sodium cacodylate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 287.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
20.05 mM1dropCaCl2
30.05 mM1dropMgCl2
422.5 %R,S-MPD1drop
50.05 Msodium acetate1drop
645 %R,S-MPD1reservoir
70.1 Msodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12871
22871
32871
放射光源
由来タイプID波長
回転陽極ENRAF-NONIUS FR57111.5418
回転陽極ENRAF-NONIUS FR57121.5418
回転陽極ENRAF-NONIUS FR57131.5418
検出器
タイプID検出器日付
ENRAF-NONIUS FAST1DIFFRACTOMETER1994年2月7日
ENRAF-NONIUS FAST2DIFFRACTOMETER1994年7月26日
ENRAF-NONIUS FAST3DIFFRACTOMETER1995年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 29087 / Num. obs: 29087 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Num. unique all: 3015 / % possible all: 63.6
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESSデータ収集
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
MADNESSデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Griffonia simplicifolia lectin IV, 1LEC

1lec


解像度: 2.2→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Simulated Annealing
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 2898 10 %RANDOM
Rwork0.171 ---
all0.171 29087 --
obs0.171 29087 89.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3695 0 176 194 4065
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.738
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.527
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. reflection obs: 26189 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.527

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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