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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fw2 | ||||||
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タイトル | OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 | OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A | ||||||
キーワード | hydrolase / membrane protein / ANTI-PARALLEL BETA BARREL DIMER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process ...phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process / cell outer membrane / calcium ion binding / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Snijder, H.J. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: Structural investigations of calcium binding and its role in activity and activation of outer membrane phospholipase A from Escherichia coli. 著者: Snijder, H.J. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W. #1: ジャーナル: Nature / 年: 1999 タイトル: Structural Evidence for Dimerization-Regulated Activation of an Integral Membrane Phospholipase 著者: Snijder, H.J. / Ubarretxena-Belandia, I. / Blaauw, M. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Egmond, M.R. / Dekker, N. / Dijkstra, B.W. #2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Outer Membrane Phospholipase a from Escherichia Coli 著者: Blaauw, M. / Dekker, N. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Dijkstra, B.W. #3: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2000 タイトル: Bacterial phospholipase A: structure and function of an integral membrane phospholipase 著者: Snijder, H.J. / Dijkstra, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fw2.cif.gz | 60.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fw2.ent.gz | 44 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fw2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1fw2_validation.pdf.gz | 367.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1fw2_full_validation.pdf.gz | 371.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1fw2_validation.xml.gz | 7.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1fw2_validation.cif.gz | 10.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/1fw2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/1fw2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31536.875 Da / 分子数: 1 / 断片: OMPLA WITH N-TERMINAL EXTENSION / 変異: ARIRAP EXTENSION / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENTLY SULFONYLATED ON SERINE144 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A921, phospholipase A1 |
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.51 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9 詳細: MPD, calcium chloride, Bis-Tris, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / 詳細: Blaauw, M., (1995) FEBS Lett., 373, 10. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 9975 / Num. obs: 9975 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 54.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 37.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.084 / % possible all: 62.3 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 47201 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 62.3 % / Mean I/σ(I) obs: 10.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: anisotropic scaling and bulk solvent correction applied
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原子変位パラメータ | Biso mean: 49.9 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.051 / Total num. of bins used: 10
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 49.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.385 / % reflection Rfree: 8.1 % / Rfactor Rwork: 0.336 / Rfactor obs: 0.336 |