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- PDB-1fs0: COMPLEX OF GAMMA/EPSILON ATP SYNTHASE FROM E.COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fs0
タイトルCOMPLEX OF GAMMA/EPSILON ATP SYNTHASE FROM E.COLI
要素
  • ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT
  • ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / ATP Synthase / Coiled coil / Gamma / epsilon
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain / ATP synthase gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wilce, M.C.J. / Rodgers, A.J.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the gamma-epsilon complex of ATP synthase.
著者: Rodgers, A.J. / Wilce, M.C.
履歴
登録2000年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT
G: ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6402
ポリマ－40,6402
非ポリマー00
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16530 Å2
手法PISA
2
E: ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT
G: ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT

E: ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT
G: ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2804
ポリマ－81,2804
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
Buried area11130 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area30240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.720, 176.090, 67.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE EPSILON SUBUNIT


分子量: 14956.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6E6, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 25683.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABA6, EC: 3.6.1.34
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 0.5M tartrate, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5 Mtartrate1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
41
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)波長
シンクロトロンAPS 14-BM-C10.9795, 0.9793, 0.9537
回転陽極RIGAKU RU20041.54181.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年4月17日
MAR scanner 345 mm plate4IMAGE PLATE2000年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97931
30.95371
41.54181
反射解像度: 2.02→20 Å / Num. all: 26978 / Num. obs: 26978 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 35.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.02→2.15 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Num. unique all: 2744 / % possible all: 63.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: engh and huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1224 -random 5%
Rwork0.216 ---
all0.227 26 --
obs0.227 25543 10 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2691 0 0 254 2945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.65
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.085

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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