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- PDB-1fnj: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF CHORISMATE MUTASE MUTANT C88S/R90K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fnj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF CHORISMATE MUTASE MUTANT C88S/R90K
要素PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)
キーワードISOMERASE / chorismate mutase / protein / mutant / pseudo-alpha beta-barrel / trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, AroH class / Chorismate mutase type I / Chorismate mutase domain profile. / RutC-like / RutC-like superfamily / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chorismate mutase AroH
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / MOLECULAR REPLACEMEN / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kast, P. / Grisostomi, C. / Chen, I.A. / Li, S. / Krengel, U. / Xue, Y. / Hilvert, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: A strategically positioned cation is crucial for efficient catalysis by chorismate mutase.
著者: Kast, P. / Grisostomi, C. / Chen, I.A. / Li, S. / Krengel, U. / Xue, Y. / Hilvert, D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Exploring the active site of chorismate mutase by combinatorial mutagenesis and selection: the importance of electrostatic catalysis
著者: Kast, P. / Asif-Ullah, M. / Jiang, N. / Hilvert, D.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1999
タイトル: Heavy atom isotope effects reveal a highly polarized transition state for chorismate mutase
著者: Gustin, D.J. / Mattei, P. / Kast, P. / Wiest, O. / Lee, L. / Cleland, W.W. / Hilvert, D.
履歴
登録2000年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4801
ポリマ－14,4801
非ポリマー00
水48627
1
A: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)

A: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)

A: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4403
ポリマ－43,4403
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6120 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.600, 82.600, 42.843
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)


分子量: 14479.837 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌)
Plasmid details: PET-22B(+) FROM NOVAGEN (MADISON, WI) AND PKET3-W, A PET-22B(+) DERIVATIVE ALLOWING FOR T7 PROMOTOR-DRIVEN GENE EXPRESSION
プラスミド: PET-22B(+),PKET3-W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19080, chorismate mutase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein solution: 10 mM Tris-HCl, 2mM DTT, 0.125 mM EDTA, Reservoir solution: 30% PEG 400, 50 mM Tris-HCl, 50 mM Magnesium Chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)化学式
115-20 mg/mlprotein1drop
230 %PEG4001reservoir
350 mMTris-HCl1reservoirpH7.0-7.5
450 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 10748 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.068 / % possible all: 82.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMEN
開始モデル: PDB# 2CHT

2cht


解像度: 1.9→30 Å / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 419 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 7430 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数909 0 0 27 936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.04
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 35 3.4 %
Rwork0.316 1018 -
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.358
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.343 / % reflection Rfree: 3.4 % / Rfactor Rwork: 0.316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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