[日本語] English
万見
- PDB-1fmi: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CLASS I ALPHA1,2-MANNOSIDASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fmi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CLASS I ALPHA1,2-MANNOSIDASE
要素ENDOPLASMIC RETICULUM ALPHA-MANNOSIDASE I
キーワードHYDROLASE / alpha-alpha7 barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


mannoprotein catabolic process / protein alpha-1,2-demannosylation / Defective MAN1B1 causes MRT15 / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum quality control compartment / oligosaccharide metabolic process / protein glycosylation / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) ...mannoprotein catabolic process / protein alpha-1,2-demannosylation / Defective MAN1B1 causes MRT15 / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum quality control compartment / oligosaccharide metabolic process / protein glycosylation / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / extracellular vesicle / cytoplasmic vesicle / Maturation of spike protein / viral protein processing / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Vallee, F. / Karaveg, K. / Herscovics, A. / Moremen, K.W. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for catalysis and inhibition of N-glycan processing class I alpha 1,2-mannosidases.
著者: Vallee, F. / Karaveg, K. / Herscovics, A. / Moremen, K.W. / Howell, P.L.
履歴
登録2000年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ENDOPLASMIC RETICULUM ALPHA-MANNOSIDASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9125
ポリマ－52,5841
非ポリマー3284
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.829, 95.829, 136.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a monomer

-
要素

#1: タンパク質 ENDOPLASMIC RETICULUM ALPHA-MANNOSIDASE I / CLASS I ALPHA1 / 2-MANNOSIDASE


分子量: 52583.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PPROTA-ERMANI / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: Q9UKM7, mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: MES, NaCl, CaCl2, Ammonium Sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMES1drop
3150 mM1dropNaCl
45 mM1dropCaCl2
50.25 MNDSB2011drop
61.6-1.7 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.05
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 226830 / Num. obs: 226830 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Num. unique all: 55846 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
Num. obs: 55846 / Num. measured all: 226830
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.4B精密化
精密化解像度: 1.9→28.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 329247.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 2738 5.1 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.222 226830 --
obs0.222 54056 93.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.49 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.61 Å22.92 Å20 Å2
2--4.61 Å20 Å2
3----9.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3682 0 16 391 4089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.122.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 470 5.6 %
Rwork0.299 7966 -
obs--88.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4B / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32 / % reflection Rfree: 5.6 % / Rfactor Rwork: 0.299

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る