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- PDB-1fmf: REFINED SOLUTION STRUCTURE OF THE (13C,15N-LABELED) B12-BINDING S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fmf
タイトルREFINED SOLUTION STRUCTURE OF THE (13C,15N-LABELED) B12-BINDING SUBUNIT OF GLUTAMATE MUTASE FROM CLOSTRIDIUM TETANOMORPHUM
要素METHYLASPARTATE MUTASE S CHAIN
キーワードISOMERASE / nucleotide binding fold / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


methylaspartate mutase / anaerobic glutamate catabolic process / methylaspartate mutase activity / glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate mutase sigma subunit / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate mutase sigma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium tetanomorphum (バクテリア)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, simulated annealing refinement, energy minimization
データ登録者Hoffmann, B. / Konrat, R. / Tollinger, M. / Huhta, M. / Marsh, E.N.G. / Kraeutler, B.
引用
ジャーナル: Chembiochem / 年: 2001
タイトル: A protein pre-organized to trap the nucleotide moiety of coenzyme B(12): refined solution structure of the B(12)-binding subunit of glutamate mutase from Clostridium tetanomorphum.
著者: Hoffmann, B. / Tollinger, M. / Konrat, R. / Huhta, M. / Marsh, E.N. / Krautler, B.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: How a protein prepares for B12-binding: structure and dynamics of the B12-binding subunit of glutamate mutase from Clostridium tetanomorphum
著者: Tollinger, M. / Konrat, R. / Hilbert, B.H. / Marsh, E.N.G. / Kraeutler, B.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Adenosylcobalamin-dependent glutamate mutase from Clostridium tetanomorphum. Overexpression in Escherichia coli, purification and Characterization of the recombinant enzyme
著者: Holloway, D.E. / Marsh, E.N.G.
履歴
登録2000年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLASPARTATE MUTASE S CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7641
ポリマ－14,7641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 200structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #16fewest violations

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要素

#1: タンパク質 METHYLASPARTATE MUTASE S CHAIN / GLUTAMATE MUTASE / MUTS


分子量: 14763.856 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium tetanomorphum (バクテリア)
プラスミド: PMUTSX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05488, methylaspartate mutase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 1.5mM MutS U-98% 15N,13C; 11mM phosphate buffer; / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 11mM KXH3-XPO4 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 299 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio解析
ANSIG3.3Kraulisデータ解析
X-PLOR3.8.5.1Bruenger構造決定
TALOS98.040.21.02Cornilescuデータ解析
X-PLOR3.8.5.1Bruenger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, simulated annealing refinement, energy minimization
ソフトェア番号: 1
詳細: The MutS structure models 1-15 are based on a total of 1792 restraints, 1553 are NOE-derived distance constraints, 184 dihedral angle restraints, 55 distance restraints from hydrogen bonds. ...詳細: The MutS structure models 1-15 are based on a total of 1792 restraints, 1553 are NOE-derived distance constraints, 184 dihedral angle restraints, 55 distance restraints from hydrogen bonds. Backbone dihedral angles Phi and Psi were obtained by employing TALOS software [G. Cornilescu et al., J. Biomol. NMR 1999, 13, 289-302]. Phi and Psi torsion angle restraints for the MutS residues 23-30, which form a "nascent" helix [M. Tollinger et al., Structure 1998, 6, 1021-1033], were not used in structure calculations for MutS models 16-30.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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