+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fma | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | MOLYBDOPTERIN SYNTHASE (MOAD/MOAE) | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSFERASE / Isopeptide bond / Molybdenum cofactor biosynthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / molybdopterin synthase / molybdopterin synthase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.58 Å | ||||||
データ登録者 | Rudolph, M.J. / Wuebbens, M.M. / Rajagolpalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of molybdopterin synthase and its evolutionary relationship to ubiquitin activation. 著者: Rudolph, M.J. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fma.cif.gz | 61.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1fma.ent.gz | 44.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fma.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1fma_validation.pdf.gz | 372.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1fma_full_validation.pdf.gz | 377.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1fma_validation.xml.gz | 6.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1fma_validation.cif.gz | 10.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fm/1fma ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fm/1fma | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | The biological assembly is a heteroteteramer consisting of two alpha subunits and two beta subunits where the alpha-beta heterodimer falls on a crystallographic twofold axis of symmetry to generate the heterotetramer |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8764.880 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30748 | ||
---|---|---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 17003.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30749 | ||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.75 % | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 詳細: Sodium chloride, Hepes , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.58→20 Å / Num. all: 150077 / Num. obs: 29821 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.58→1.61 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / % possible all: 95.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 150077 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 88.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 1.58→20 Å / SU B: 2.66084 / SU ML: 0.09354 / σ(F): 0 / ESU R: 0.16872 / ESU R Free: 0.14205 / 立体化学のターゲット値: Murshudov
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 20.03 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.58→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.9 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |