[日本語] English
万見
- PDB-1flt: VEGF IN COMPLEX WITH DOMAIN 2 OF THE FLT-1 RECEPTOR -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1flt
タイトルVEGF IN COMPLEX WITH DOMAIN 2 OF THE FLT-1 RECEPTOR
要素
  • FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1
  • VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
キーワードCOMPLEX (GROWTH FACTOR/TRANSFERASE) / COMPLEX (GROWTH FACTOR-TRANSFERASE) / FLT-1 RECEPTOR / CYSTINE KNOT / GLYCOPROTEIN / IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN TRANSFERASE / COMPLEX (GROWTH FACTOR-TRANSFERASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / lymph vessel morphogenesis / positive regulation of lymphangiogenesis / negative regulation of adherens junction organization ...vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / lymph vessel morphogenesis / positive regulation of lymphangiogenesis / negative regulation of adherens junction organization / negative regulation of establishment of endothelial barrier / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / VEGF ligand-receptor interactions / vascular endothelial growth factor receptor binding / hyaloid vascular plexus regression / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of mast cell chemotaxis / primitive erythrocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C signaling / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of blood-brain barrier permeability / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / bone trabecula formation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / coronary vein morphogenesis / lung vasculature development / cardiac vascular smooth muscle cell development / lymphangiogenesis / eye photoreceptor cell development / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / endothelial cell chemotaxis / positive regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of epithelial tube formation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / motor neuron migration / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / positive regulation of protein localization to early endosome / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / embryonic morphogenesis / camera-type eye morphogenesis / tube formation / neuropilin binding / induction of positive chemotaxis / coronary artery morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / positive regulation of vascular permeability / dopaminergic neuron differentiation / commissural neuron axon guidance / platelet-derived growth factor receptor binding / surfactant homeostasis / extracellular matrix binding / cell migration involved in sprouting angiogenesis / cardiac muscle cell development / epithelial cell maturation / positive regulation of positive chemotaxis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / endothelial cell proliferation / positive regulation of leukocyte migration / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / artery morphogenesis / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of DNA biosynthetic process / branching involved in blood vessel morphogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / positive chemotaxis / positive regulation of neuroblast proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of sprouting angiogenesis / chemoattractant activity / monocyte chemotaxis / mesoderm development / positive regulation of receptor internalization / growth factor binding / positive regulation of focal adhesion assembly / outflow tract morphogenesis / monocyte differentiation / positive regulation of cell division / fibronectin binding / macrophage differentiation / neuroblast proliferation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / mammary gland alveolus development / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vasculogenesis / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / : / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain ...Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / : / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor A, long form / Vascular endothelial growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MOLECULAR REPLACEMENT/NCS AVERAGING / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wiesmann, C. / De Vos, A.M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Crystal structure at 1.7 A resolution of VEGF in complex with domain 2 of the Flt-1 receptor.
著者: Wiesmann, C. / Fuh, G. / Christinger, H.W. / Eigenbrot, C. / Wells, J.A. / de Vos, A.M.
履歴
登録1997年11月20日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
V: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
W: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
X: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1
Y: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8364
ポリマ－44,8364
非ポリマー00
水8,575476
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PISA
2
V: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
W: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
X: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1
Y: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1

V: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
W: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR
X: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1
Y: FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6728
ポリマ－89,6728
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area16050 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area37070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.440, 71.130, 77.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.74121, -0.28886, 0.60594), (-0.33155, -0.62734, -0.70464), (0.58367, -0.72319, 0.36922)-12.38126, 10.55189, 10.82224
2given(-0.82633, -0.18021, 0.53357), (-0.3462, -0.58473, -0.73365), (0.4442, -0.79096, 0.42079)-9.95226, 11.37281, 12.68678

-
要素

#1: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR / VEGF / VPF


分子量: 11511.249 Da / 分子数: 2 / 断片: RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 8 - 109 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15692
#2: タンパク質 FMS-LIKE TYROSINE KINASE 1 / FLT-1 / VGR1


分子量: 10906.662 Da / 分子数: 2
断片: SECOND EXTRACELLULAR IGG LIKE DOMAIN, RESIDUES 129 - 229
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17948, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
330 %PEG40001reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
50.02 %1reservoirNaN3
60.15 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1997年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 47047 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 95.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 332877 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 % / Num. unique obs: 4520 / Rmerge(I) obs: 0.277

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMENT/NCS AVERAGING
開始モデル: 1VPF

1vpf


解像度: 1.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 2275 4.8 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 45678 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.905 Å20 Å2-2.748 Å2
2---4.0386 Å20 Å2
3---2.1336 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3090 0 0 476 3566
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.76
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.42.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.95
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.93.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.36
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 257 4.4 %
Rwork0.32 5104 -
obs--91.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.99
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.32

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る