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万見
- PDB-1flo: FLP Recombinase-Holliday Junction Complex I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1flo
タイトルFLP Recombinase-Holliday Junction Complex I
要素
  • (SYMMETRIZED FRT DNA SITES) x 2
  • FLP RECOMBINASE
キーワードligase / lyase/DNA / Tyrosine recombinase / protein-DNA complex / Holliday-junction / domain-swapping / lyase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


site-specific recombinase activity / plasmid recombination / DNA binding, bending / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding
類似検索 - 分子機能
FLP Recombinase, lambda integrase-like, N-terminal domain (domain 1) / Recombinase Flp protein, C-terminal / Recombinase Flp protein, N-terminal / Recombinase Flp protein N-terminus / Recombinase Flp protein / Flp-type tyrosine recombinase domain profile. / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core ...FLP Recombinase, lambda integrase-like, N-terminal domain (domain 1) / Recombinase Flp protein, C-terminal / Recombinase Flp protein, N-terminal / Recombinase Flp protein N-terminus / Recombinase Flp protein / Flp-type tyrosine recombinase domain profile. / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHONIC ACID / DNA / DNA (> 10) / Site-specific recombinase Flp
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Chen, Y. / Narendra, U. / Iype, L.E. / Cox, M.M. / Rice, P.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a Flp recombinase-Holliday junction complex: assembly of an active oligomer by helix swapping.
著者: Chen, Y. / Narendra, U. / Iype, L.E. / Cox, M.M. / Rice, P.A.
履歴
登録2000年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
F: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
G: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
H: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
I: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
J: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
K: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
L: SYMMETRIZED FRT DNA SITES
A: FLP RECOMBINASE
B: FLP RECOMBINASE
C: FLP RECOMBINASE
D: FLP RECOMBINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,10116
ポリマ－234,77312
非ポリマー3284
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.480, 180.180, 98.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.02, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a Flp tetramer bound to a DNA Holliday junction, as constructed by all the chains in one asymmetric unit

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要素

#1: DNA鎖
SYMMETRIZED FRT DNA SITES


分子量: 3916.571 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA 13-MER
#2: DNA鎖
SYMMETRIZED FRT DNA SITES


分子量: 6165.042 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA 20-MER
#3: タンパク質
FLP RECOMBINASE / SITE-SPECIFIC RECOMBINASE / PROTEIN ABLE


分子量: 48611.668 Da / 分子数: 4 / Fragment: FLP / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FLP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03870
#4: 化合物
ChemComp-PHS / PHOSPHONIC ACID / ホスホン酸


分子量: 81.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: H3O3P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CMPOUND This entry contains the crystallographic asymmetric unit which contains a tetramer of Flp ...CMPOUND This entry contains the crystallographic asymmetric unit which contains a tetramer of Flp protein bound to a DNA Holliday junction that mimics the reaction intermediate. This is the biologically relevant multimer.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12% PEG 5000 monomethyl ether, 20mM Hepes pH7.0, 10mM CaCl2, 100mM NaCl, 20% glycerol, 2mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Hepes11
2CaCl211
3NaCl11
4glycerol11
5DTT11
6PEG 500011
7PEG 500012
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.1 M1reservoirNaCl
220 mMHEPES1reservoirpH7.0
310 mM1reservoirCaCl2
420 %1reservoir
52 mMdithiothreitol1reservoir
612 %PEG5000MME1reservoir
70.1 M1dropNaCl
810 mMHEPES1drop
92 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→22 Å / Num. all: 79760 / Num. obs: 75852 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 27.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Num. unique all: 7371 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化解像度: 2.65→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 452549.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: Engh & Huber, Parkinson et al.
詳細: two fold NCS restraints were applied
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 7133 9.9 %RANDOM
Rwork0.249 ---
all0.254 81248 --
obs0.254 71918 88.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.15 Å2 / ksol: 0.271 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.5 Å20 Å212.04 Å2
2---4.42 Å20 Å2
3----3.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13232 2623 16 193 16064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.682.5
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.476 685 9.2 %
Rwork0.445 6788 -
obs--74.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PADNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 70.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.476 / % reflection Rfree: 9.2 % / Rfactor Rwork: 0.445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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