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- PDB-1fkx: MURINE ADENOSINE DEAMINASE (D296A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fkx
タイトルMURINE ADENOSINE DEAMINASE (D296A)
要素ADENOSINE DEAMINASE
キーワードAMINOHYDROLASE / ZINC COFACTOR / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / Purine salvage / Ribavirin ADME / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / negative regulation of mucus secretion / penile erection / purine nucleoside binding / positive regulation of germinal center formation ...mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / Purine salvage / Ribavirin ADME / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / negative regulation of mucus secretion / penile erection / purine nucleoside binding / positive regulation of germinal center formation / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / amide catabolic process / hypoxanthine biosynthetic process / inosine biosynthetic process / adenosine deaminase / histamine secretion / germinal center B cell differentiation / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / hypoxanthine salvage / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / adenosine catabolic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / adenosine deaminase activity / AMP catabolic process / adenosine metabolic process / positive regulation of T cell differentiation in thymus / dATP catabolic process / mucus secretion / negative regulation of leukocyte migration / GMP salvage / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / embryonic digestive tract development / allantoin metabolic process / response to purine-containing compound / trophectodermal cell differentiation / IMP salvage / Peyer's patch development / positive regulation of smooth muscle contraction / germinal center formation / negative regulation of mature B cell apoptotic process / AMP salvage / regulation of T cell differentiation in thymus / negative regulation of thymocyte apoptotic process / anchoring junction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / thymocyte apoptotic process / lung alveolus development / leukocyte migration / positive regulation of heart rate / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / B cell proliferation / T cell differentiation / smooth muscle contraction / response to vitamin E / positive regulation of B cell proliferation / dendrite cytoplasm / positive regulation of calcium-mediated signaling / liver development / T cell activation / lung development / calcium-mediated signaling / placenta development / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell activation / T cell receptor signaling pathway / T cell differentiation in thymus / in utero embryonic development / lysosome / response to hypoxia / cell adhesion / external side of plasma membrane / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / extracellular space / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-HYDROXY-1,6-DIHYDRO PURINE NUCLEOSIDE / Adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wilson, D.K. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase.
著者: Sideraki, V. / Mohamedali, K.A. / Wilson, D.K. / Chang, Z. / Kellems, R.E. / Quiocho, F.A. / Rudolph, F.B.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: A Pre-Transition-State Mimic of an Enzyme: X-Ray Structure of Adenosine Deaminase with Bound 1-Deazaadenosine and Zinc-Activated Water
著者: Wilson, D.K. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Atomic Structure of Adenosine Deaminase Complexed with a Transition-State Analog: Understanding Catalysis and Immunodeficiency Mutations
著者: Wilson, D.K. / Rudolph, F.B. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1996年2月29日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOSINE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0083
ポリマ－39,6711
非ポリマー3372
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.710, 94.070, 73.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ADENOSINE DEAMINASE


分子量: 39671.180 Da / 分子数: 1 / 変異: D296A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LIGANDED TO ZINC, 6(R)-HYDROXY-1,6-DIHYDROPURINE RIBOSIDE
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03958, adenosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PRH / 6-HYDROXY-1,6-DIHYDRO PURINE NUCLEOSIDE


分子量: 271.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N4O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.25 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.2 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropKCl
350 mMsodium citrate1drop
47.5 %PEG60001drop
515 %PEG60001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年5月2日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 15662 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.0422
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. measured all: 25228 / Rmerge(I) obs: 0.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.4→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.158 -
obs0.158 13684
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2790 0 20 60 2870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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