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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2z7g | ||||||
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タイトル | Crystal structure of adenosine deaminase ligated with EHNA | ||||||
![]() | Adenosine deaminase | ||||||
![]() | HYDROLASE / beta barrel / protein-inhibitor complex / Acetylation / Nucleotide metabolism / Pharmaceutical / Polymorphism | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / inosine biosynthetic process / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / nucleotide metabolic process ...negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / inosine biosynthetic process / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / nucleotide metabolic process / anchoring junction / T cell activation / lysosome / cell adhesion / external side of plasma membrane / zinc ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kinoshita, T. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Conformational change of adenosine deaminase during ligand-exchange in a crystal 著者: Kinoshita, T. / Tada, T. / Nakanishi, I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 85.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 63.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 760.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 773.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1krmS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40341.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-EH9 / ( |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 2 IN THE DATABASE, ADA_BOVIN. GLN 196, THR 243, AND ARG 349 ARE ...THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 2 IN THE DATABASE, ADA_BOVIN. GLN 196, THR 243, AND ARG 349 ARE VARIANTS OF ADA_BOVIN. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 2M Ammonium sulfate, 2% MPD, 0.1M MES buffer, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月31日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.52→67.03 Å / Num. all: 14440 / Num. obs: 13675 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.52→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 94.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 1KRM 解像度: 2.52→67.03 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.52→67.03 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.52→2.57 Å / Rfactor Rfree: 0.331 / Rfactor Rwork: 0.251 |