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- PDB-1fhi: SUBSTRATE ANALOG (IB2) COMPLEX WITH THE FRAGILE HISTIDINE TRIAD P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fhi
タイトルSUBSTRATE ANALOG (IB2) COMPLEX WITH THE FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN, FHIT
要素FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN
キーワードNUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN / CANCER / DIADENOSINE TRIPHOSPHATE HYDROLASE / HISTIDINE TRIAD / TUMOR SUPPRESSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase / adenylylsulfatase / diadenosine triphosphate catabolic process / adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase activity / adenylylsulfatase activity / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / purine nucleotide metabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity ...adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase / adenylylsulfatase / diadenosine triphosphate catabolic process / adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase activity / adenylylsulfatase activity / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / purine nucleotide metabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / fibrillar center / nucleotide binding / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / FHIT family / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily ...: / FHIT family / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P1-P2-METHYLENE-P3-THIO-DIADENOSINE TRIPHOSPHATE / Bis(5'-adenosyl)-triphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 精密化 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Pace, H.C. / Garrison, P.N. / Barnes, L.D. / Draganescu, A. / Rosler, A. / Blackburn, G.M. / Siprashvili, Z. / Croce, C.M. / Huebner, K. / Brenner, C.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Genetic, biochemical, and crystallographic characterization of Fhit-substrate complexes as the active signaling form of Fhit.
著者: Pace, H.C. / Garrison, P.N. / Robinson, A.K. / Barnes, L.D. / Draganescu, A. / Rosler, A. / Blackburn, G.M. / Siprashvili, Z. / Croce, C.M. / Huebner, K. / Brenner, C.
#1: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1998
タイトル: Purification and Crystallization of Complexes Modeling the Active State of the Fragile Histidine Triad Protein
著者: Brenner, C. / Pace, H.C. / Garrison, P.N. / Robinson, A.K. / Rosler, A. / Liu, X.H. / Blackburn, G.M. / Croce, C.M. / Huebner, K. / Barnes, L.D.
履歴
登録1997年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6572
ポリマ－16,8861
非ポリマー7711
水543
1
A: FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN
ヘテロ分子

A: FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3134
ポリマ－33,7722
非ポリマー1,5412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)50.728, 50.728, 268.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN / FHIT


分子量: 16886.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FHIT / プラスミド: PSGA02 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109/DE3/LACIQ / 参照: UniProt: P49789, bis(5'-adenosyl)-triphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-IB2 / P1-P2-METHYLENE-P3-THIO-DIADENOSINE TRIPHOSPHATE / ADO-P-CH2-P-PS-ADO


分子量: 770.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N10O14P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: FHIT PROTEIN (13.4 MG/ML) WAS COCRYSTALLIZED WITH 2.5 MOLAR EQUIVALENTS OF IB2 BY MIXING WITH AN EQUAL VOLUME (2.5 - 4 MICROLITERS) OF 2 M AMMONIUM SULFATE, 4% PEG 400 0.1 M NA HEPES PH 7.5 ...詳細: FHIT PROTEIN (13.4 MG/ML) WAS COCRYSTALLIZED WITH 2.5 MOLAR EQUIVALENTS OF IB2 BY MIXING WITH AN EQUAL VOLUME (2.5 - 4 MICROLITERS) OF 2 M AMMONIUM SULFATE, 4% PEG 400 0.1 M NA HEPES PH 7.5 ON A SILICONIZED COVERSLIP WHICH WAS SEALED OVER A 0.8 ML VOLUME OF THE SAME SOLUTION FOR 1 - 4 WEEKS AT ROOM TEMPERATURE., vapor diffusion - hanging drop
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Mammonium sulfate11
24 %PEG40011
30.1 MNa HEPES11

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器検出器: CCD / 日付: 1997年3月10日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→43.9 Å / Num. obs: 2965 / % possible obs: 68.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Mean I/σ(I) obs: 8.5 / Rsym value: 0.084 / % possible all: 39.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 39.1 % / Rmerge(I) obs: 0.084

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 精密化
開始モデル: PDB ENTRY 1FIT

1fit


解像度: 3.1→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 125 5 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 2535 61 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 0 49 3 1262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.854
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.156 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.516 11 7 %
Rwork0.284 157 -
obs--33 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER2.TOPH
X-RAY DIFFRACTION4IB2.PARIB2.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.854
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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