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- PDB-1fex: SOLUTION STRUCTURE OF MYB-DOMAIN OF HUMAN RAP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fex
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF MYB-DOMAIN OF HUMAN RAP1
要素TRF2-INTERACTING TELOMERIC RAP1 PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HELIX TURN HELIX / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination at telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere maintenance / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping ...negative regulation of DNA recombination at telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere maintenance / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of protein phosphorylation / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / phosphatase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / male germ cell nucleus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / intracellular signal transduction / nuclear body / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / Homeodomain-like / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / Homeodomain-like / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Hanaoka, S. / Nishimura, Y. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: NMR structure of the hRap1 Myb motif reveals a canonical three-helix bundle lacking the positive surface charge typical of Myb DNA-binding domains.
著者: Hanaoka, S. / Nagadoi, A. / Yoshimura, S. / Aimoto, S. / Li, B. / de Lange, T. / Nishimura, Y.
履歴
登録2000年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRF2-INTERACTING TELOMERIC RAP1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6611
ポリマ－6,6611
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100The submitted conformer models are 25 structure with the lowest energy in those with the fewest number of constraint violations.
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 TRF2-INTERACTING TELOMERIC RAP1 PROTEIN


分子量: 6660.511 Da / 分子数: 1 / 断片: MYB-DOMAIN / 変異: 25MDR / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE OCCURS NATURALLY IN HUMANS (HOMO SAPIENS).
参照: UniProt: Q9NYB0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 1.0mM protein concentration in 100mM potassium phosphate buffer pH5.5, 1mM NaN3 ; 90%H2O, 10%D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe4.2.5Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu,G., Pfeifer, J. and Bax,A.解析
X-PLOR3.851Brnger,A.T.構造決定
X-PLOR3.851Brnger,A.T.精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 884 restraints, 838 are NOE-derived distance constraints, 39 dihedral angle restraints, 7 distance restraints from hydrogen bonds.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are 25 structure with the lowest energy in those with the fewest number of constraint violations.
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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