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- PDB-1fcg: ECTODOMAIN OF HUMAN FC GAMMA RECEPTOR, FCGRIIA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fcg
タイトルECTODOMAIN OF HUMAN FC GAMMA RECEPTOR, FCGRIIA
要素PROTEIN (FC RECEPTOR FC(GAMMA)RIIA)
キーワードIMMUNE SYSTEM / MEMBRANE PROTEIN / FC RECEPTOR / IMMUNOGLOULIN / LEUKOCYTE / CD32
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG receptor activity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of phagocytosis / secretory granule membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of tumor necrosis factor production ...IgG receptor activity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of phagocytosis / secretory granule membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell surface receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Maxwell, K.F. / Powell, M.S. / Garrett, T.P. / Hogarth, P.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the human leukocyte Fc receptor, Fc gammaRIIa.
著者: Maxwell, K.F. / Powell, M.S. / Hulett, M.D. / Barton, P.A. / McKenzie, I.F. / Garrett, T.P. / Hogarth, P.M.
#1: ジャーナル: Immunol.Lett. / 年: 1999
タイトル: Biochemical Analysis and Crystallisation of Fc(Gamma)RIIA, the Low Affinity Receptor for IgG
著者: Powell, M.S. / Barton, P.A. / Emmanouilidis, D. / Wines, B.D. / Neumann, G.M. / Peitersz, G.A. / Maxwell, K.F. / Garrett, T.P. / Hogarth, P.M.
履歴
登録1999年4月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年4月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FC RECEPTOR FC(GAMMA)RIIA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5571
ポリマ－19,5571
非ポリマー00
水1,63991
1
A: PROTEIN (FC RECEPTOR FC(GAMMA)RIIA)

A: PROTEIN (FC RECEPTOR FC(GAMMA)RIIA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1142
ポリマ－39,1142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.221, 100.866, 28.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-288-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FC RECEPTOR FC(GAMMA)RIIA) / CD32


分子量: 19556.863 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAINS / 変異: S88F, R134H / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LOW RESPONDER VARIANT OF FC(GAMMA)RIIA / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / Cell: MONOCYTE / 細胞内の位置: CELL SURFACE / プラスミド: PVL1392 / 細胞株 (発現宿主): SF21 / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETED
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P12318
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 5.6
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION WITH EQUAL VOLUMES OF FC(GAMMA)RIIA AT 6 MG/ML AND MOTHER LIQUOR (0.2 M AMMONIUM ACETATE, 30% W/V PEG 4000, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6) MIXED IN 3 MICRO L ...詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION WITH EQUAL VOLUMES OF FC(GAMMA)RIIA AT 6 MG/ML AND MOTHER LIQUOR (0.2 M AMMONIUM ACETATE, 30% W/V PEG 4000, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6) MIXED IN 3 MICRO L DROPLETS AND ALLOWED TO EQUILIBRATE AT 22 C FOR 3-9 DAYS.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Powell, M.S., (1999) Immunol.Lett., 68, 17.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein1drop
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
430 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→10 Å / Num. obs: 15024 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.73 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.53 % / Rmerge(I) obs: 0.359 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95.9
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 95.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法モデル構築
REFMAC精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→6 Å / SU B: 4.65 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.18
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR AMINO ACIDS 1-3 OR EITHER OF THE N-LINKED CARBOHYDRATE MOIETIES SO THESE RESIDUES HAVE NOT BEEN MODELLED. MASS SPECTROMETRY INDICATES THAT THESE RESIDUES ...詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR AMINO ACIDS 1-3 OR EITHER OF THE N-LINKED CARBOHYDRATE MOIETIES SO THESE RESIDUES HAVE NOT BEEN MODELLED. MASS SPECTROMETRY INDICATES THAT THESE RESIDUES ARE PRESENT IN THE CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1038 8 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.218 11447 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1392 0 0 91 1483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0320.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.313
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.716
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.015
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.817
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1210.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2350.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1360.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it32.31
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it53.01
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it64.71
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it75.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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