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- PDB-1fcd: THE STRUCTURE OF FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE FROM A P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fcd
タイトルTHE STRUCTURE OF FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE FROM A PURPLE PHOTOTROPHIC BACTERIUM CHROMATIUM VINOSUM AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)
  • FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)
キーワードELECTRON TRANSPORT(FLAVOCYTOCHROME)
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfide-cytochrome-c reductase (flavocytochrome c) / flavin adenine dinucleotide binding / periplasmic space / oxidoreductase activity / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Flavocytochrome C Sulfide Dehydrogenase; Chain A Domain 3 / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding domain / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding domain superfamily / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding / Cytochrome c4-like / TAT (twin-arginine translocation) pathway signal sequence / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Cytochrome c-like domain ...Flavocytochrome C Sulfide Dehydrogenase; Chain A Domain 3 / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding domain / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding domain superfamily / Flavocytochrome c sulphide dehydrogenase, flavin-binding / Cytochrome c4-like / TAT (twin-arginine translocation) pathway signal sequence / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / HEME C / Cytochrome subunit of sulfide dehydrogenase / Sulfide dehydrogenase [flavocytochrome c] flavoprotein chain
類似検索 - 構成要素
生物種Allochromatium vinosum (紅色硫黄細菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Chen, Z.W. / Koh, M. / Van Driessche, G. / Van Beeumen, J.J. / Bartsch, R.G. / Meyer, T.E. / Cusanovich, M.A. / Mathews, F.S.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: The structure of flavocytochrome c sulfide dehydrogenase from a purple phototrophic bacterium.
著者: Chen, Z.W. / Koh, M. / Van Driessche, G. / Van Beeumen, J.J. / Bartsch, R.G. / Meyer, T.E. / Cusanovich, M.A. / Mathews, F.S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Nucleotide Sequence of the Heme Subunit of Flavocytochrome C from the Purple Phototrophic Bacterium, Chromatium Vinosum
著者: Dolata, M.M. / Van Beeumen, J.J. / Ambler, R.P. / Meyer, T.E. / Cusanovich, M.A.
#2: ジャーナル: Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes / 年: 1991
タイトル: Flavocytochrome C
著者: Cusanovich, M.A. / Meyer, T.E. / Bartsch, R.G.
履歴
登録1994年8月18日処理サイト: BNL
改定 1.01994年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年3月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
Remark 650HELIX FLAVOPROTEIN SUBUNIT CONTAINS HELICES 1 - 22 IN *HELIX* RECORDS BELOW. CYTOCHROME SUBUNIT ...HELIX FLAVOPROTEIN SUBUNIT CONTAINS HELICES 1 - 22 IN *HELIX* RECORDS BELOW. CYTOCHROME SUBUNIT CONTAINS HELICES 23 - 38 IN *HELIX* RECORDS BELOW.
Remark 700SHEET THERE ARE TWO BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH ...SHEET THERE ARE TWO BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *A8* AND *A9* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. SHEETS *B8* AND *B9* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)
C: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)
B: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)
D: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,19710
ポリマ－124,1524
非ポリマー4,0456
水00
1
A: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)
C: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0985
ポリマ－62,0762
非ポリマー2,0233
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6950 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area21460 Å2
手法PISA
2
B: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)
D: FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0985
ポリマ－62,0762
非ポリマー2,0233
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6910 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area21500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.600, 84.600, 106.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 223
2: PHE A 400 - GLY A 401 OMEGA = 123.04 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: CIS PROLINE - PRO C 24 / 4: CIS PROLINE - PRO B 223 / 5: CIS PROLINE - PRO D 24
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7707, 0.0185, -0.6369), (-0.0229, -0.9997, -0.0014), (-0.6368, 0.0135, 0.7709)
ベクター: 79.55, -19.28, 28.77)
詳細A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS EXISTS. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *A* AND *C* WHEN APPLIED TO CHAINS *B* AND *D*, RESPECTIVELY.

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要素

#1: タンパク質 FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (FLAVIN-BINDING SUBUNIT)


分子量: 42844.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Allochromatium vinosum (紅色硫黄細菌)
参照: UniProt: Q06530
#2: タンパク質 FLAVOCYTOCHROME C SULFIDE DEHYDROGENASE (CYTOCHROME SUBUNIT)


分子量: 19231.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Allochromatium vinosum (紅色硫黄細菌)
参照: UniProt: Q06529
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
構成要素の詳細THE ACTIVE SITE OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT CONTAINS A CATALYTICALLY IMPORTANT DISULFIDE BRIDGE ...THE ACTIVE SITE OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT CONTAINS A CATALYTICALLY IMPORTANT DISULFIDE BRIDGE LOCATED ABOVE THE PYRIMIDINE PORTION OF THE FLAVIN RING. ANY OF A TRYPTOPHAN, THREONINE OR TYROSINE SIDE CHAIN MAY PROVIDE A PARTIAL CONDUIT FOR ELECTRON TRANSFER TO ONE OF THE HEME GROUPS LOCATED 9.9 A FROM THE FLAVIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.91 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
145 mg/mlprotein11
20.02 MTris-HCl11
30.5 M11NaCl
465 %satammonium sulfate12

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.53 Å / % possible obs: 95 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.237 / Rfactor obs: 0.237 / 最高解像度: 2.53 Å
詳細: RESIDUES 1 - 174 OF THE CYTOCHROME SUBUNIT AND RESIDUES 1 - 95 OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT WERE OBTAINED FROM THE DNA SEQUENCE. RESIDUES 96 TO THE END OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT WERE ...詳細: RESIDUES 1 - 174 OF THE CYTOCHROME SUBUNIT AND RESIDUES 1 - 95 OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT WERE OBTAINED FROM THE DNA SEQUENCE. RESIDUES 96 TO THE END OF THE FLAVOPROTEIN SUBUNIT WERE OBTAINED FROM PRELIMINARY PEPTIDE FRAGMENT SEQUENCES WHICH WERE ALIGNED BY CORRELATION WITH THE EXPERIMENTAL X-RAY MAP.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8724 0 278 0 9002
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.237
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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