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万見
- PDB-1f8z: NMR STRUCTURE OF THE SIXTH LIGAND-BINDING MODULE OF THE LDL RECEPTOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f8z
タイトルNMR STRUCTURE OF THE SIXTH LIGAND-BINDING MODULE OF THE LDL RECEPTOR
要素LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LDL receptor / ligand-binding domain / calcium-binding / familial hypercholesterolemia
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / intestinal cholesterol absorption / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / LDL clearance / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / endolysosome membrane / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / sorting endosome / lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / protease binding / molecular adaptor activity / early endosome / lysosome / receptor complex / endosome membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / Structure determination by Torsion angle dynamics, Molecular dynamics
データ登録者Clayton, D.J. / Brereton, I.M. / Kroon, P.A. / Smith, R.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional NMR structure of the sixth ligand-binding module of the human LDL receptor: comparison of two adjacent modules with different ligand binding specificities.
著者: Clayton, D. / Brereton, I.M. / Kroon, P.A. / Smith, R.
履歴
登録2000年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4332
ポリマ－4,3931
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR


分子量: 4392.759 Da / 分子数: 1 / 断片: SIXTH LIGAND-BINDING MODULE / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide synthesis - based on the human sequence / 参照: UniProt: P01130
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
132E-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13 mM LB6, 10 mM CaCl2, 1 mM 3,3,3-trimethylsilylpropionate90% H2O/10% D2O
23 mM LB6, 10 mM CaCl2, 1 mM 3,3,3-trimethylsilylpropionate100% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM / pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRBrukercollection
AURELIABruker解析
XEASYXia & Bartels解析
DYANA1.5Peter Guntert構造決定
X-PLOR3.1Axel Brunger構造決定
X-PLOR3.1Axel Brunger精密化
精密化手法: Structure determination by Torsion angle dynamics, Molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on 552 distance constraints, 18 backbone angle restraints and 14 sidechain angle restraints
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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