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- PDB-1f6d: THE STRUCTURE OF UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE FROM E. COLI. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f6d
タイトルTHE STRUCTURE OF UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE FROM E. COLI.
要素UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / sugar-nucleotide epimerase / Rossmann fold / two domains / glycogen phosphorylase superfamily / UDP / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (non-hydrolysing) / enterobacterial common antigen biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase activity / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase WecB / UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase WecB-like / UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase domain / UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Campbell, R.E. / Mosimann, S.C. / Tanner, M.E. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: The structure of UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase reveals homology to phosphoglycosyl transferases.
著者: Campbell, R.E. / Mosimann, S.C. / Tanner, M.E. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2000年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,91216
ポリマ－171,0624
非ポリマー1,85012
水13,781765
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4568
ポリマ－85,5312
非ポリマー9256
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area30750 Å2
手法PISA
2
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4568
ポリマ－85,5312
非ポリマー9256
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area30740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.008, 94.541, 100.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymetric unit contains two copies of the biological assembly which is a dimer constructed from chains A and B or chains C and D.

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要素

#1: タンパク質
UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE 2-EPIMERASE / UDP-GLCNAC-2-EPIMERASE / BACTERIOPHAGE N4 ADSORPTION PROTEIN C


分子量: 42765.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PKI86 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P27828, UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (non-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 765 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.3
詳細: 13 % PEG 8000, 0.3 M NaCl, 0.1 M sodium citrate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
213 %PEG80001reservoir
30.3 Msodium chloride1reservoir
40.1 Msodium citrate1reservoir
50.1 MUDP-GlcNAc1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンNSLS X12C10.979
シンクロトロンNSLS X12C20.9787
シンクロトロンNSLS X12C30.94
検出器
タイプID検出器日付
BRANDEIS1CCD1999年2月20日
BRANDEIS2CCD1999年2月20日
BRANDEIS3CCD1999年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97871
30.941
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 50792 / Num. obs: 50775 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Num. unique all: 2386 / % possible all: 89
反射
*PLUS
Num. measured all: 163518
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89 % / Num. possible: 6804 / Num. unique obs: 2386 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.5→30.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2116010.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Structure was refined against the remote wavelenght data set (0.9400)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 4955 10.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.198 50775 --
obs0.198 49090 87.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.11 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11801 0 108 765 12674
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 670 10.5 %
Rwork0.255 5693 -
obs--68.3 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: UGE_REFI.PARAM / Topol file: UGE_REFI.TOPOLOGY
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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