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万見
- PDB-1f3v: Crystal structure of the complex between the N-terminal domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3v
タイトルCrystal structure of the complex between the N-terminal domain of TRADD and the TRAF domain of TRAF2
要素
  • TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN
  • TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN
キーワードAPOPTOSIS / a-b sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / positive regulation of hair follicle development / negative regulation of glial cell apoptotic process / Regulation by c-FLIP ...CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / positive regulation of hair follicle development / negative regulation of glial cell apoptotic process / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / tumor necrosis factor binding / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / programmed necrotic cell death / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / CD40 receptor complex / signal transduction involved in regulation of gene expression / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / death-inducing signaling complex / vesicle membrane / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / mRNA stabilization / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of immunoglobulin production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated IRF7 activation / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TRAF6 mediated NF-kB activation / protein K63-linked ubiquitination / regulation of JNK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to nitric oxide / regulation of protein-containing complex assembly / canonical NF-kappaB signal transduction / protein autoubiquitination / signaling adaptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / ubiquitin ligase complex / positive regulation of JUN kinase activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / response to endoplasmic reticulum stress / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of T cell cytokine production / kinase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of inflammatory response / ubiquitin-protein transferase activity / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell cortex / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / molecular adaptor activity / cytoskeleton / receptor complex / Ub-specific processing proteases / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / innate immune response / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TRADD, N-terminal domain / TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain ...TRADD, N-terminal domain / TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / : / TRAF/meprin, MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Plaits / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 2 / Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Park, Y.C. / Ye, H. / Hsia, C. / Segal, D. / Rich, R. / Liou, H.-C. / Myszka, D. / Wu, H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: A novel mechanism of TRAF signaling revealed by structural and functional analyses of the TRADD-TRAF2 interaction.
著者: Park, Y.C. / Ye, H. / Hsia, C. / Segal, D. / Rich, R.L. / Liou, H.C. / Myszka, D.G. / Wu, H.
履歴
登録2000年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月16日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN
B: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1322
ポリマ－39,1322
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.4, 132.4, 62.8
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN / TRADD / TNFR1-ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN


分子量: 19412.998 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15628
#2: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN / TRAF2


分子量: 19718.646 Da / 分子数: 1 / 断片: TRAF DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12933
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 5.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 %PEG40001reservoir
24 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å
反射
*PLUS
% possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.036

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 2 /
Rfactor%反射
Rfree0.261 -
Rwork0.229 -
obs-99 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2541 0 0 208 2749
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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