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- PDB-1f3t: CRYSTAL STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI ORNITHINE DECARBOXYLASE (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3t
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI ORNITHINE DECARBOXYLASE (ODC) COMPLEXED WITH PUTRESCINE, ODC'S REACTION PRODUCT.
要素ORNITHINE DECARBOXYLASE
キーワードLYASE / beta-alpha-barrel / modified Greek key beta-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 ...Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / 1,4-DIAMINOBUTANE / Ornithine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Jackson, L.K. / Brooks, H.B. / Osterman, A.L. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Altering the reaction specificity of eukaryotic ornithine decarboxylase.
著者: Jackson, L.K. / Brooks, H.B. / Osterman, A.L. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
履歴
登録2000年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORNITHINE DECARBOXYLASE
B: ORNITHINE DECARBOXYLASE
C: ORNITHINE DECARBOXYLASE
D: ORNITHINE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,59112
ポリマ－188,2504
非ポリマー1,3418
水6,846380
1
A: ORNITHINE DECARBOXYLASE
B: ORNITHINE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7966
ポリマ－94,1252
非ポリマー6714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area30480 Å2
手法PISA
2
C: ORNITHINE DECARBOXYLASE
D: ORNITHINE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7966
ポリマ－94,1252
非ポリマー6714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area29020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.294, 151.599, 86.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ORNITHINE DECARBOXYLASE / ODC


分子量: 47062.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
解説: MODIFIED PET-11D PLASMID WITH HIS6-TAG, TEV PROTEASE SITE AND T7 PROMOTOR. HIS6-TAG WAS CLEAVED.
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07805, ornithine decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-PUT / 1,4-DIAMINOBUTANE / PUTRESCINE / プトレシン


分子量: 88.151 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, sodium acetate, HEPES, DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289.0K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
350 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
60.01 %Brij-201drop
715 mMD-Orn1drop
820 %PEG33501reservoir
90.2 M1reservoirNaOAc
10100 mMHEPES1reservoir
1110 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→8 Å / Num. all: 111660 / Num. obs: 104951 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2→8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Num. unique all: 10827 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 111865 / % possible obs: 99.3 % / Num. measured all: 402763 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2099 -random
Rwork0.237 ---
all-111660 --
obs-104951 99.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11737 0 84 380 12201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0096
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.237 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 29.6 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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