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- PDB-1f3h: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN ANTI-APOPTOTIC PROTEIN SURVIVIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3h
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN ANTI-APOPTOTIC PROTEIN SURVIVIN
要素SURVIVIN
キーワードAPOPTOSIS / APOPTOSIS INHIBITOR SURVIVIN / THIOL PROTEASE INHIBITOR / ALPHA-BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


survivin complex / : / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / positive regulation of exit from mitosis / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex ...survivin complex / : / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / positive regulation of exit from mitosis / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / protein-containing complex localization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cobalt ion binding / nuclear chromosome / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / spindle midzone / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / spindle microtubule / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / sensory perception of sound / kinetochore / small GTPase binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / protein-folding chaperone binding / Neddylation / microtubule cytoskeleton / midbody / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / microtubule binding / microtubule / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Verdecia, M.A. / Huang, H. / Dutil, E. / Hunter, T. / Noel, J.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the human anti-apoptotic protein survivin reveals a dimeric arrangement.
著者: Verdecia, M.A. / Huang, H. / Dutil, E. / Kaiser, D.A. / Hunter, T. / Noel, J.P.
履歴
登録2000年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURVIVIN
B: SURVIVIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2857
ポリマ－32,8662
非ポリマー4195
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.040, 71.450, 86.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SURVIVIN / APOPTOSIS INHIBITOR 4


分子量: 16432.773 Da / 分子数: 2 / 変異: L54M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHIS8-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15392
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, LITHIUMSULPHATE, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium-HEPES1reservoirpH7.5
36-8 %PEG80001reservoir
4200 mM1reservoirLi2SO4
52 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSSRL BL9-211.283
シンクロトロンSSRL BL9-221.2826
シンクロトロンSSRL BL9-231.1271
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年2月14日
2
3
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.2831
21.28261
31.12711
反射解像度: 2.58→54.12 Å / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 60.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.58→2.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Num. obs: 15366 / % possible obs: 95.5 % / Num. measured all: 29469 / Rmerge(I) obs: 0.036
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.349

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 2.58→54.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1711716.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 774 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.228 29469 --
obs0.228 15494 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.36 Å2 / ksol: 0.3262 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.14 Å20 Å214.19 Å2
2---16.88 Å20 Å2
3---20.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→54.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2213 0 17 90 2320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.65
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it17.661.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it19.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it20.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 115 4.7 %
Rwork0.406 2324 -
obs--92.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 83.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.65
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.448 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor Rwork: 0.406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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