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万見
- PDB-1f13: RECOMBINANT HUMAN CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f13
タイトルRECOMBINANT HUMAN CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII
要素CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII ZYMOGEN
キーワードCOAGULATION FACTOR / COAGULATION / TRANSGLUTAMINASE / TRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE / BLOOD COAGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / transferase complex / peptide cross-linking / blood coagulation, fibrin clot formation / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / platelet alpha granule lumen / blood coagulation / Platelet degranulation / : ...protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / transferase complex / peptide cross-linking / blood coagulation, fibrin clot formation / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / platelet alpha granule lumen / blood coagulation / Platelet degranulation / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor XIII A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Weiss, M.S. / Hilgenfeld, R.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Two non-proline cis peptide bonds may be important for factor XIII function.
著者: Weiss, M.S. / Metzner, H.J. / Hilgenfeld, R.
#1: ジャーナル: Thromb.Res. / 年: 1995
タイトル: Structural Evidence that the Activation Peptide is not Released Upon Thrombin Cleavage of Factor Xiii
著者: Yee, V.C. / Pedersen, L.C. / Bishop, P.D. / Stenkamp, R.E. / Teller, D.C.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Three-Dimensional Structure of a Transglutaminase: Human Blood Coagulation Factor Xiii
著者: Yee, V.C. / Pedersen, L.C. / Le Trong, I. / Bishop, P.D. / Stenkamp, R.E. / Teller, D.C.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1990
タイトル: Crystallization of Blood Coagulation Factor Xiii by an Automated Procedure
著者: Hilgenfeld, R. / Liesum, A. / Storm, R. / Metzner, H.J. / Karges, H.E.
履歴
登録1998年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII ZYMOGEN
B: CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII ZYMOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,4682
ポリマ－166,4682
非ポリマー00
水8,773487
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area56520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.590, 72.780, 101.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.395373, -0.917773, 0.037045), (-0.917811, 0.393162, -0.055189), (0.036086, -0.055821, -0.997788)
ベクター: 74.2279, 51.8551, 68.7775)
詳細THERE ARE TWO CHAINS IN THE ASYMMETRIC UNIT WITH CHAIN IDENTIFIERS A AND B. DISORDERED REGIONS INCLUDE RESIDUES 1 - 4, 37 - 38, 729 - 731 OF CHAIN A AND RESIDUES 1 - 5, 37 - 40, 729 - 731 OF CHAIN B. POORLY ORDERED REGIONS ARE RESIDUES 5 - 6 OF CHAIN A AND 6 OF CHAIN B, RESIDUES 35 - 36, 39, 510 - 516 OF CHAIN A AND 35 - 36, AND 510 - 516 OF CHAIN B.

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要素

#1: タンパク質 CELLULAR COAGULATION FACTOR XIII ZYMOGEN / CFXIII


分子量: 83233.922 Da / 分子数: 2 / 断片: A2-HOMODIMER / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLACENTA / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P00488, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化pH: 6.2
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1-2% PEG 6000, 100 MM MES, PH 6.2-6.4
PH範囲: 6.2-6.4
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 57 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6.4 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12-4 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1reservoir
31-2 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.912
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月5日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→99 Å / Num. obs: 89672 / % possible obs: 81.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 40.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 293385

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GGT

1ggt


解像度: 2.1→40 Å / Data cutoff high absF: 10000000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL INCLUDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1796 2 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 89649 82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 40 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11556 0 0 487 12043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.562
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 86 2 %
Rwork0.313 4303 -
obs--40 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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