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- PDB-1eyh: CRYSTAL STRUCTURE OF THE EPSIN N-TERMINAL HOMOLOGY (ENTH) DOMAIN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eyh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE EPSIN N-TERMINAL HOMOLOGY (ENTH) DOMAIN AT 1.56 ANGSTROM RESOLUTION
要素EPSIN
キーワードCELL CYCLE / SUPERHELIX OF HELICES
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / membrane fission / molecular sequestering activity ...positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / membrane fission / molecular sequestering activity / clathrin binding / embryonic organ development / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / female pregnancy / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / phospholipid binding / endocytosis / presynapse / presynaptic membrane / postsynapse / postsynaptic membrane / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / endosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Fremont, D.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF THE EPSIN N-TERMINAL HOMOLOGY (ENTH) DOMAIN AT 1.56 ANGSTROM RESOLUTION
著者: FREMONT, D.H.
履歴
登録2000年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7801
ポリマ－16,7801
非ポリマー00
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.885, 49.885, 99.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-184-

HOH

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要素

#1: タンパク質 EPSIN


分子量: 16780.031 Da / 分子数: 1 / 断片: ENTH DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88339
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 100mM Tris-HCl pH 8.5, 0.2M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→20 Å / Num. all: 21042 / Num. obs: 21042 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 42.3
反射 シェル解像度: 1.56→1.61 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Num. unique all: 1708 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.56→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 711895.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 963 4.7 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.21 21006 --
obs0.201 20355 96.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.52 Å22.27 Å20 Å2
2---1.52 Å20 Å2
3---3.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1191 0 0 195 1386
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d17.7
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it3.542
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it5.362.5
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 149 4.8 %
Rwork0.384 2929 -
obs--89.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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