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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3jrs | ||||||
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Title | Crystal structure of (+)-ABA-bound PYL1 | ||||||
![]() | Putative uncharacterized protein At5g46790 | ||||||
![]() | Hormone Receptor / Plant Hormone Receptor / Abscisic acid / PYL1 | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid / defense response / signaling receptor activity / protein homodimerization activity / identical protein binding ...regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid / defense response / signaling receptor activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Miyazono, K. / Miyakawa, T. / Sawano, Y. / Kubota, K. / Tanokura, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis of abscisic acid signalling Authors: Miyazono, K. / Miyakawa, T. / Sawano, Y. / Kubota, K. / Kang, H.J. / Asano, A. / Miyauchi, Y. / Takahashi, M. / Zhi, Y. / Fujita, Y. / Yoshida, T. / Kodaira, K. / Yamaguchi-Shinozaki, K. / Tanokura, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 121.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 95.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 35.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 23970.598 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 8-211 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 0.1 M HEPES, pH 8.0, 24% PEG3350, 0.2 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.05→20 Å / Num. obs: 41716 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 39.378 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 32.29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 55.47 Å2 / Biso mean: 24.221 Å2 / Biso min: 8.61 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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