+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3jrs | ||||||
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Title | Crystal structure of (+)-ABA-bound PYL1 | ||||||
Components | Putative uncharacterized protein At5g46790 | ||||||
Keywords | Hormone Receptor / Plant Hormone Receptor / Abscisic acid / PYL1 | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid / defense response / signaling receptor activity / protein homodimerization activity / nucleus ...regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid / defense response / signaling receptor activity / protein homodimerization activity / nucleus / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Miyazono, K. / Miyakawa, T. / Sawano, Y. / Kubota, K. / Tanokura, M. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2009 Title: Structural basis of abscisic acid signalling Authors: Miyazono, K. / Miyakawa, T. / Sawano, Y. / Kubota, K. / Kang, H.J. / Asano, A. / Miyauchi, Y. / Takahashi, M. / Zhi, Y. / Fujita, Y. / Yoshida, T. / Kodaira, K. / Yamaguchi-Shinozaki, K. / Tanokura, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3jrs.cif.gz | 121.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3jrs.ent.gz | 95.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3jrs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/3jrs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/3jrs | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23970.598 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 8-211 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8VZS8 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 0.1 M HEPES, pH 8.0, 24% PEG3350, 0.2 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.05→20 Å / Num. obs: 41716 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 39.378 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 32.29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 9.009 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.161 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 55.47 Å2 / Biso mean: 24.221 Å2 / Biso min: 8.61 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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