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- PDB-1ext: EXTRACELLULAR DOMAIN OF THE 55KDA TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ext
タイトルEXTRACELLULAR DOMAIN OF THE 55KDA TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR. CRYSTALLIZED AT PH3.7 IN P 21 21 21.
要素TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR
キーワードSIGNALLING PROTEIN / BINDING PROTEIN / CYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / regulation of membrane lipid metabolic process / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / TNFs bind their physiological receptors ...positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / regulation of membrane lipid metabolic process / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / TNFs bind their physiological receptors / tumor necrosis factor binding / TNF signaling / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / prostaglandin metabolic process / Interleukin-10 signaling / positive regulation of execution phase of apoptosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / signaling receptor activity / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / receptor complex / defense response to bacterium / inflammatory response / membrane raft / Golgi membrane / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. ...Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Naismith, J.H. / Sprang, S.R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Structures of the extracellular domain of the type I tumor necrosis factor receptor.
著者: Naismith, J.H. / Devine, T.Q. / Kohno, T. / Sprang, S.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystallographic Evidence for Dimerization of Unliganded Tumor Necrosis Factor Receptor
著者: Naismith, J.H. / Devine, T.Q. / Brandhuber, B.J. / Sprang, S.R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Two Crystal Forms of the Extracellular Domain of Type I Tumor Necrosis Factor Receptor
著者: Rodseth, L.E. / Brandhuber, B. / Devine, T.Q. / Eck, M.J. / Hale, K. / Naismith, J.H. / Sprang, S.R.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of the Soluble Human 55 Kd Tnf Receptor-Human Tnf Beta Complex: Implications for Tnf Receptor Activation
著者: Banner, D.W. / D'Arcy, A. / Janes, W. / Gentz, R. / Schoenfeld, H.J. / Broger, C. / Loetscher, H. / Lesslauer, W.
履歴
登録1996年7月3日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR
B: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9846
ポリマ－36,6722
非ポリマー3124
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area20190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.810, 83.060, 67.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR


分子量: 18335.830 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 12 TO 172 OF THE MATURE SEQUENCE OF THE ENTIRE RECEPTOR. RESIDUE 11 IS MUTATED TO MET AS A RESULT OF THE EXPRESSION SYSTEM
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19438
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 3.7 / 詳細: CRYSTALLIZED AT PH3.7 IN P 21 21 21.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Rodseth, L.E., (1994) J.Mol.Biol., 239, 332.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.5 mg/mlprotein1drop
350 mMsodium formate1drop
41 M1dropMgSO4
51.7 M1reservoirMgSO4
6100 mMsodium formate1reservoir
2PBS1drop0.025ml

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.992
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年3月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 36977 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / % possible all: 77
反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 11 Å / Num. obs: 37300

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NCF

1ncf


解像度: 1.85→8 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
詳細: ATOMS WITH ZERO OCCUPANCY ARE STEREOCHEMICALLY MODELED (68 OUT OF 2162) AND WERE NOT LOCATED IN EXPERIMENTAL MAPS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 3685 10 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 36977 --
原子変位パラメータBiso mean: 19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 16 400 2888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.683
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.29
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.519
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.519

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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