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万見
- PDB-1ewi: HUMAN REPLICATION PROTEIN A: GLOBAL FOLD OF THE N-TERMINAL RPA-70... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ewi
タイトルHUMAN REPLICATION PROTEIN A: GLOBAL FOLD OF THE N-TERMINAL RPA-70 DOMAIN REVEALS A BASIC CLEFT AND FLEXIBLE C-TERMINAL LINKER
要素REPLICATION PROTEIN A
キーワードREPLICATION / 5-stranded anti-parallel / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Activation of the pre-replicative complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Activation of the pre-replicative complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / Activation of ATR in response to replication stress / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / telomere maintenance via telomerase / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / HSF1 activation / meiotic cell cycle / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Meiotic recombination / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / G2/M DNA damage checkpoint / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / PML body / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Processing of DNA double-strand break ends / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Jacobs, D.M. / Lipton, A.S. / Isern, N.G. / Daughdrill, G.W. / Lowry, D.F. / Gomes, X. / Wold, M.S.
引用ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1999
タイトル: Human replication protein A: global fold of the N-terminal RPA-70 domain reveals a basic cleft and flexible C-terminal linker.
著者: Jacobs, D.M. / Lipton, A.S. / Isern, N.G. / Daughdrill, G.W. / Lowry, D.F. / Gomes, X. / Wold, M.S.
履歴
登録2000年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REPLICATION PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4881
ポリマ－12,4881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 8structures with the least restraint violations
代表モデルfewest violations

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要素

#1: タンパク質 REPLICATION PROTEIN A / RPA70


分子量: 12487.619 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL FRAGMENT (RESIDUES 1-114) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P27694

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
121HN(CA)CB
131CBCACONNH
NMR実験の詳細Text: Due to aggregation during aging, NMR spectra were recorded with freshly prepared samples.

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試料調製

詳細内容: 1mM d169, 100 mM Tris, 100 mM Tris-HCL, 0.25 mM EDTA, 50 mM NaCl, 0.2% NaN3 and 1mM DTT, pH 7.6
溶媒系: 90% H20, 10% D20
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 7.6 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix97msiデータ解析
X-PLOR3Brunger構造決定
X-PLOR3Brunger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 8 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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