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- PDB-1ev2: CRYSTAL STRUCTURE OF FGF2 IN COMPLEX WITH THE EXTRACELLULAR LIGAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ev2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FGF2 IN COMPLEX WITH THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF FGF RECEPTOR 2 (FGFR2)
要素
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2)
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / IMMUNOGLOBULIN (IG)LIKE DOMAINS BELONGING TO THE I-SET SUBGROUP WITHIN IG-LIKE DOMAINS / B-TREFOIL FOLD / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of neuroepithelial cell differentiation / regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / response to wortmannin / positive regulation of cell fate specification / regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lens fiber cell differentiation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / TGFBR3 regulates FGF2 signaling ...growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of neuroepithelial cell differentiation / regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / response to wortmannin / positive regulation of cell fate specification / regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lens fiber cell differentiation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / regulation of retinal cell programmed cell death / Formation of intermediate mesoderm / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / corticotropin hormone secreting cell differentiation / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / chondroblast differentiation / otic vesicle formation / lymphatic endothelial cell migration / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / chemokine binding / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / reproductive structure development / Formation of the nephric duct / limb bud formation / positive regulation of epithelial tube formation / stem cell development / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / membranous septum morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / hyaluronan catabolic process / inner ear auditory receptor cell differentiation / negative regulation of wound healing / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of phospholipase activity / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / positive regulation of stem cell differentiation / receptor-receptor interaction / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / cerebellar granule cell precursor proliferation / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / lung lobe morphogenesis / embryonic morphogenesis / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / regulation of osteoblast proliferation / behavioral response to ethanol / FGFR1b ligand binding and activation / mammary gland epithelial cell differentiation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / glial cell differentiation / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / embryonic pattern specification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / lung-associated mesenchyme development / paracrine signaling / pyramidal neuron development / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / embryo development ending in birth or egg hatching
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain ...HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 2 / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Plotnikov, A.N. / Hubbard, S.R. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of two FGF-FGFR complexes reveal the determinants of ligand-receptor specificity.
著者: Plotnikov, A.N. / Hubbard, S.R. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2000年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2)
C: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2)
D: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2)
E: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
F: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
G: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
H: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,38912
ポリマ－159,0058
非ポリマー3844
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.198, 71.677, 90.920
Angle α, β, γ (deg.)90.53, 89.98, 89.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2) / FGF2


分子量: 15110.339 Da / 分子数: 4 / 断片: THE B-TREFOIL CORE OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09038
#2: タンパク質
PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2) / FGFR2


分子量: 24640.934 Da / 分子数: 4
断片: EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF FGF RECEPTOR 2 CONSISTING OF IMMUNOGLOBULIN LIKE DOMAINS II (D2) AND III (D3)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21802
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Isopropanol, HEPES-NaOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
410-15 %PEG40001reservoir
510 %isopropanol1reservoir
60.1 MHEPES-NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9789
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→25 Å / Num. obs: 206913 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.241 / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
Num. obs: 93440 / Num. measured all: 206913
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SDMSデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
SDMSデータ削減
精密化解像度: 2.2→25 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 4291 -RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 84816 91.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 47.84 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.903 Å20 Å20 Å2
2---0.988 Å2-0.658 Å2
3---15.892 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9818 0 20 263 10101
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.782
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.8711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.1552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.7882.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.782

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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