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万見
- PDB-1euv: X-RAY STRUCTURE OF THE C-TERMINAL ULP1 PROTEASE DOMAIN IN COMPLEX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1euv
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE C-TERMINAL ULP1 PROTEASE DOMAIN IN COMPLEX WITH SMT3, THE YEAST ORTHOLOG OF SUMO.
要素
  • UBITQUTIN-LIKE PROTEIN SMT3
  • ULP1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE / SUMO HYDROLASE / UBIQUITIN-LIKE PROTEASE 1 / SMT3 HYDROLASE DESUMOYLATING ENZYME / CYSTEINE PROTEASE / SUMO PROCESSING ENZYME / SMT3 PROCESSING ENZYME / NABH4 / THIOHEMIACETAL / COVALENT PROTEASE ADDUCT
機能・相同性
機能・相同性情報


Ulp1 peptidase / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...Ulp1 peptidase / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / cysteine-type peptidase activity / condensed nuclear chromosome / G2/M transition of mitotic cell cycle / protein tag activity / nuclear envelope / nucleolus / proteolysis / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 - #20 / Ubiquitin-related / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / TATA-Binding Protein / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 - #20 / Ubiquitin-related / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / TATA-Binding Protein / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like-specific protease 1 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mossessova, E. / Lima, C.D.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Ulp1-SUMO crystal structure and genetic analysis reveal conserved interactions and a regulatory element essential for cell growth in yeast.
著者: Mossessova, E. / Lima, C.D.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: A New Protease Required for Cell-cycle Progression in Yeast.
著者: Li, S.J. / Hochstrasser, M.
履歴
登録2000年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ULP1 PROTEASE
B: UBITQUTIN-LIKE PROTEIN SMT3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6122
ポリマ－35,6122
非ポリマー00
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.774, 53.167, 54.262
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a monomer constructed from chain A. / The biological assembly is a monomer constructed from chain B.

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要素

#1: タンパク質 ULP1 PROTEASE


分子量: 25650.301 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL PROTEASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02724
#2: タンパク質 UBITQUTIN-LIKE PROTEIN SMT3


分子量: 9961.278 Da / 分子数: 1 / 断片: SMT3 RESIDUES 13-98 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12306
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細Covalent adduct formed between the proteolytic active site thiol and the C-terminal glycine of Smt3 ...Covalent adduct formed between the proteolytic active site thiol and the C-terminal glycine of Smt3 using the reducing agent NaBH4.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH6.5, 10% w/v polyethylene glycol 20000, 3% w/v 1,6-hexandiol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 221 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MMES1reservoir
210 %(w/v)PEG200001reservoir
33 %(w/v)1,6-hexandiol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25 Å / Num. all: 49560 / Num. obs: 47875 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 20.694 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Num. unique all: 4227 / % possible all: 86
反射
*PLUS
Num. measured all: 449291
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.6→25 Å / σ(F): 1 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used a -loglikelihood residual derived from Rice distribution for centric and acentric cases of Fs sparse matrix procedure with anisotropic B-factor refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2378 -5% of the observed data
Rwork0.19 ---
all0.193 49234 --
obs0.193 47560 96.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2417 0 0 432 2849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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